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Aminoacidos
- 3. AMINOACIDOS Y PROTEINAS los Tripéptidos Aminoácidos Dipéptidos Compuestos son con dos Grupos funcionales Polipéptidos Formula general su Unión mediante enlaces llamados Peptídicos da origen a Las proteínas en Seres vivos se encuentran 20 aminoácidos de los cuales 12 sintetiza organismo 8 incorpora organismo alimentos Aminoácidos esenciales se los llama el
- 4. Proteínas : (del griego proteicos , que significa “primero o principal”) • Son las moléculas orgánicas mas abundantes en la célula . • Intervienen en el funcionamiento y la estructura del organismo • Químicamente formados por: C,H,O,N .A veces por S , P , C u , M g, Zn y I Aminoácidos: monómeros de las proteínas • Diferenciamos 20 aa proteicos y +150 no proteico
- 5. Grupo amino (básico) Grupo carboxílico (ácido) Carbono α Grupo radical Átomo de hidrogeno
- 6. Características y propiedad generales Solubles en agua Actividad óptica Se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono, ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvian el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda. Son sólidos Cristalizables Incoloros o poco coloreados Elevado Punto de fusión 200ºC
- 7. Comportamiento anfótera : pueden actuar como ácidos o como bases, El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión. El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico. dependiendo del pH del medio
- 8. Los aa se unen entre sí por enlaces peptídicos (enlace covalente entre el COO Y NH3+ de 2 aas con perdida de 1 molécula de H2O Los aa unidos se pasan a llamar residuos Se forman dipeptidos (2) ,tripeptidos(3) ,oligopéptidos (<50) ,polipéptidos(+aa) Enlace peptídico Se pueden polimerizar formando largas cadenas :péptidos y proteínas.
- 10. SIN CARGA CARGA POSITIVA O BÁSICOS CON CARGA NEGATIVA O ÁCIDOS POLARES AROMÁTICOS ALIFÁTICOS NO POLARES
- 11. Aminoácidos no Polares Alifáticos Alanina (Ala, A): metil Valina (Val, V): isopropil
- 12. Leucina (Leu, L): isobutil (ramificado y) Isoleucina (Ile, I): isobutil (ramificado &)
- 13. Ll Metionina (Met, M): metil etil tioéter Prolina (Pro, P): iminoácido
- 14. Aminoácidos no Polares Aromáticos Fenilalanina (Phe, F): metilbenceno Triptófano (Trp, W): metil indol
- 15. Glicina (Gly, G): hidrógeno Cisteína (Cys, C): metil mercapto
- 16. Serina (Ser, S): hidroximetil Treonina (Thr, T): hidroxietil
- 17. Asparagina (Asn, N): metil amida Glutamina (Gln, Q): etil amida
- 18. Tirosina (Tyr, Y): hidroxi fenil metil
- 19. Aminoácidos Polares con Carga Positiva o Básicos Lisina (Lys, K): butil amonio Arginina (Arg, R): guanidopropil
- 20. Histidina (His, H): imidazolio
- 21. Aminoácidos Polares con Carga Negativa o Ácidos Ácido aspártico (Asp, D): acetil Ácido glutámico (Glu, E): proipionil
- 22. His C6H9N3O2 Histidina Asp C4H7NO4 Aspartato Arg C6H14N4O2 Arginina Phe C9H11NO2 Fenilalaina Ala C3H7NO2 Alanina Cys C3H7NO2S Cisteina Gly C2H5NO2 Glicina Gln C5H10N2O3 Glutamida Glu C5H9NO4 Glutamato Lys C6H14N2O2 Lisina Leu C6H13NO2 Leucina Met C5H11NO2S Metionina Asn C2H8N2O3 Aspargina Ser C3H7NO3 Serina Tyr C9H11NO3 Tirosina Thr C4H9NO3 Treonina Ile C6H13NO2 Isoleucina Trp C11H12N2O2 Triptófano Pro C5H9NO2 Prolina Val C5H11NO2 Valina Aa no polares alifáticos Aa no polares aromáticos Aa polares sin carga o neutros Aa polares positivos básicos Aa polares negativos ácidos
- 24. Estereoisomería, es decir presentar isómeros que difieren en su orientación espacial. Todos los aminoácidos tienen un carbono asimétrico o quiral, con excepcion de la glicina, y por lo tanto pueden ocupar diversas posiciones en el espacio, formando imágenes especulares o quirales, que proviene del griego chiros. COOH H C NH2 R COOH NH2 C H R D L Dextrorrotatorio (+) Levorrotatorio (-)
- 26. Los neurotransmisores son el producto de síntesis específico por parte de la neurona y que es liberado al medio extracelular en el proceso que se denomina sinapsis, ejerce su acción sobre receptores específicos de membrana que son, lógicamente, diferentes para cada neurotransmisor. Estos receptores específicos de membrana se sitúan tanto en neuronas y otras células efectoras como en la propia neurona de síntesis. Están localizados en el sistema nervioso, si bien su distribución accede a otros tejidos como el muscular y el hormonal. La mayoría de las farmacoterapias que se utilizan en psiquiatría se basan en los mecanismos de acción de los propios neurotransmisores.
- 27. La tiroxina es un tipo de hormona tiroidea, es la principal hormona secretada por las células foliculares de la glándula tiroidea. El ácido indolacético es una auxina (hormona vegetal) que actúa a nivel de los ápices, en los que hay tejido meristemático, el cual es indiferenciado.
- 28. •La citrulina es un compuesto biológico presente en diversos organismos. •Interviniente en el ciclo de la urea. •La citrulina difunde desde la mitocondria al citosol, donde continúa el resto del ciclo de la urea. •Por otra parte, es una sustancia que tiene la capacidad de producir un relajamiento de los vasos capilares. Además, al ser convertida por el metabolismo en un aminoácido llamado arginina produce efectos beneficiosos. La ornitina es un aminoácido bibásico, sintetizado en las mitocondrias como producto del glutamato. Puede incorporarse al ciclo de la urea para formar citrulina. Además, es el precursor de la poliamina putrescina.
- 30. Aparecen en los hidrolizados de proteína. Algunos aminoácidos son modificados químicamente MODIFICACIONES PSTRADUCCIONALES Proceso de traducción o síntesis proteica. Que en realidad se trata de dos cisteínas unidas a través de un disulfuro. CISTINA
- 31. COLÁGENO HIDROXILACIÓN 4-Hidroxiprolina y 5-Hidroxilisina Transformación enzimática en la que es fundamental la participación. De residuos de prolina y lisina. ÁCIDO ASCÓRBICO
- 32. Algunos factores de la coagulación sanguínea presentan una modificación postraduccional consistente en un residuo de ácido glutámico carboxilado, el ácido g-carboxiglutámico. Esta modificación añade carga negativa adicional a dichos factores. Entre ellos destaca particularmente la protrombina. En el proceso de carboxilación es fundamental la presencia de vitaminas K.
- 33. Son compuestos nitrogenados Estos dos grupos se pueden ionizar en medio acuoso. Responsables del anfoterismo de los aminoácidos. (-NH2) (-COOH)
- 34. El grupo amino es básico y adquiere carga positiva cuando capta un protón. El grupo carboxilo, en tanto ácido, puede ceder un protón y adquirir carga negativa. Según la concentración de protones libres disponibles en el medio donde se encuentre (según el pH), el aminoácido será un catión, un anión, o un ión dipolar, si ambos grupos se ionizan simultáneamente.
- 36. Es una representación grafica de la variación del pH de una solución debida al agregado de una base o un ácido. Arrhenius (teoría de ionización): Acido o base fuerte: están muy disociados en disolución acuosa Ácido o base débil: están poco disociados.
- 37. La curva de valoración se divide en cuatro fases que son: Fase inicial Fase antes del punto de equivalencia Fase en el punto de equivalencia Fase después del punto de equivalencia
- 39. A pH ácido la Gly se encuentra como un ácido diprótico, ya que tanto el grupo amino como el carboxilo se encuentran protonados, es decir, a pH = 1, el 100% de las moléculas de aminoácido se encuentran en forma de catión. Al ir añadiendo equivalentes de base, el grupo α-carboxilo (-COOH) se disocia, cediendo protones al medio y transformándose en un grupo carboxilato. Cuando pH = pKC, la glicina se encuentra como 50% cation + 50% zwitterion. Por lo tanto puede servir como un tampon armortiguador Si se siguen añadiendo equivalentes de base, el grupo amino (-NH3+) se disocia también, obteniéndose la forma totalmente desprotonada de la glicina; este equilibrio está definido por el pKN. Cuando pH = pKN, la glicina se encuentra como 50% zwitterion + 50% anion.