Biologia sesion a parcial 3

¿QUÉ ES UNA ENZIMA?

Las enzimas son proteínas que ayudan a que las reacciones químicas ocurran con mayor rapidez. Sin
enzimas nuestros cuerpos se detendrían en seco.

En este experimento, las enzimas que estamos utilizando provienen del ablandador de carnes y cortan las
proteínas tal como un par de tijeras.

Después del paso del detergente, la última pregunta fue: ¿Qué es lo que tienes en tu sopa de arvejas?

Las membranas celular y nuclear han sido rotas, al igual que todas las membranas de los organelos, como las
que rodean a las mitocondrias y cloroplastos. Entonces ¿qué es lo que queda?

 Proteínas
 Carbohidratos (azúcares)
 ADN
El ADN en el núcleo de la célula está moldeado, doblado y protegido por proteínas. El ablandador de carne
corta las proteínas separándolas del ADN.

Porque es importante un aenzima

Enzima

Estructura de la triosafosfato isomerasa. Conformación en forma de diagrama de cintas rodeado por el modelo de
relleno de espacio de la proteína. Esta proteína es una eficiente enzima involucrada en el proceso de transformación
de azúcares en energía en las células.

Las enzimas1 son moléculas de naturaleza proteica quecatalizan reacciones químicas, siempre que
seantermodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción química que es energéticamente
posible (ver Energía libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente
favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.2 3 En estas
reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculasdenominadas sustratos, las cuales se convierten
en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan
enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las
denomina reacciones enzimáticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece sólo
con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo
de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la
expresióngénica.

Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) de
una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el
balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la
reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reacción que se produce
bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa
que la correspondiente reacción no catalizada.

Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que
catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por
ser más específicas. Las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones bioquímicas distintas.4 No
todos los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de
catalizar reacciones (como la subunidad 16S de los ribosomas en la que reside la actividadpeptidil
transferasa).5 6 También cabe nombrar unas moléculas sintéticas denominadas enzimas
artificiales capaces de catalizar reacciones químicas como las enzimas clásicas.7

La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores enzimáticos son
moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son
moléculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren
de cofactorespara su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la
actividad es afectada por latemperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato, y
otros factores físico-químicos.

Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos y productos
domésticos de limpieza. Además, son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales, como
son la fabricación de alimentos, destinción dejeans o producción de biocombustibles.

Índice

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1 Etimología e historia

2 Estructuras y mecanismos

o 2.1 Especificidad

 2.1.1 Modelo de la "llave-cerradura"

 2.1.2 Modelo del encaje inducido

o 2.2 Mecanismos

 2.2.1 Estabilización del estado de transición

 2.2.2 Dinámica y función

o 2.3 Modulación alostérica

3 Cofactores y coenzimas

o 3.1 Cofactores

o 3.2 Coenzimas

4 Termodinámica

5 Cinética

6 Inhibición

7 Función biológica

8 Control de la actividad

9 Implicaciones en enfermedades

10 Clasificación y nomenclatura de enzimas

11 Aplicaciones industriales

12 Véase también

13 Referencias

14 Lecturas complementarias

15 Enlaces externos

[editar]Etimología e historia

Eduard Buchner.

Desde finales del siglo XVIII y principios del siglo XIX, se conocía ladigestión de la carne por las
secreciones delestómago8 y la conversión del almidón en azúcar por los extractos de plantas y la saliva.
Sin embargo, no había sido identificado el mecanismo subyacente.9

En el siglo XIX, cuando se estaba estudiando lafermentación del azúcar en
el alcohol con levaduras,Louis Pasteur llegó a la conclusión de que esta fermentación era catalizada por
una fuerza vital contenida en las células de la levadura, llamadasfermentos, e inicialmente se pensó que
solo funcionaban con organismos vivos. Escribió que "la fermentación del alcohol es un acto relacionado
con la vida y la organización de las células de las levaduras, y no con la muerte y la putrefacción de las
células".10 Por el contrario, otros científicos de la época comoJustus von Liebig, se mantuvieron en la
posición que defendía el carácter puramente químico de la reacción de fermentación.

En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne (1837–1900) acuñó el término enzima, que viene
del griego ενζυμον "en levadura", para describir este proceso. La palabra enzima fue usada después
para referirse a sustancias inertes como la pepsina. Por otro lado, la palabra "fermento" solía referirse a
la actividad química producida por organismos vivientes.

En 1897 Eduard Buchner comenzó a estudiar la capacidad de los extractos de levadura para fermentar
azúcar a pesar de la ausencia de células vivientes de levadura. En una serie de experimentos en
la Universidad Humboldt de Berlín, encontró que el azúcar era fermentado inclusive cuando no había
elementos vivos en los cultivos de células de levaduras.11Llamó a la enzima que causa la fermentación
de la sacarosa, “zimasa”.12 En 1907 recibió el Premio Nobel de Química "por sus investigaciones
bioquímicas y el haber descubierto la fermentación libre de células". Siguiendo el ejemplo de Buchner,
las enzimas son usualmente nombradas de acuerdo a la reacción que producen. Normalmente, el sufijo

"-asa" es agregado al nombre del sustrato (p. ej., la lactasa es la enzima que degrada lactosa) o al tipo
de reacción (p. ej., la ADN polimerasa forma polímeros de ADN).

Tras haber mostrado que las enzimas pueden funcionar fuera de una célula viva, el próximo paso era
determinar su naturaleza bioquímica. En muchos de los trabajos iniciales se notó que la actividad
enzimática estaba asociada con proteínas, pero algunos científicos (como el premio Nobel Richard
Willstätter) argumentaban que las proteínas eran simplemente el transporte para las verdaderas
enzimas y que las proteínas per se no eran capaces de realizar catálisis. Sin embargo, en 1926, James
B. Sumner demostró que la enzima ureasa era una proteína pura y la cristalizó. Summer hizo lo mismo
con la enzima catalasa en1937. La conclusión de que las proteínas puras podían ser enzimas fue
definitivamente probada por John Howard Northropy Wendell Meredith Stanley, quienes trabajaron con
diversas enzimas digestivas como la pepsina (1930), la tripsina y laquimotripsina. Estos tres científicos
recibieron el Premio Nobel de Química en 1946.13

El descubrimiento de que las enzimas podían ser cristalizadas permitía que sus estructuras fuesen
resueltas mediante técnicas de cristalografía y difracción de rayos X. Esto se llevó a cabo en primer
lugar con la lisozima, una enzima encontrada en laslágrimas, la saliva y los huevos, capaces de digerir
la pared de algunas bacterias. La estructura fue resuelta por un grupo liderado por David Chilton
Phillips y publicada en 1965.14 Esta estructura de alta resolución de las lisozimas, marcó el comienzo en
el campo de la biología estructural y el esfuerzo por entender cómo las enzimas trabajan en el orden
molecular.

[editar]Estructuras y mecanismos

Diagrama de cintas que representa la estructura de unaanhidrasa carbónica de tipo II. La esfera gris representa
alcofactor zinc situado en el centro activo.

Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños muy variables,
desde 62 aminoácidos como en el caso del monómero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa,15 hasta los
2.500 presentes en la sintasa de ácidos grasos.16

Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual viene a su
vez determinada por la secuencia de aminoácidos.17 Sin embargo, aunque la estructura determina la
función, predecir una nueva actividad enzimática basándose únicamente en la estructura de una
proteína es muy difícil, y un problema aún no resuelto.18

Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan, y solo una
pequeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminoácidos) está directamente involucrada en la
catálisis.19 La región que contiene estos residuos encargados de catalizar la reacción es
denominadacentro activo. Las enzimas también pueden contener sitios con la capacidad de
unir cofactores, necesarios a veces en el proceso de catálisis, o de unir pequeñas moléculas, como los
sustratos o productos (directos o indirectos) de la reacción catalizada. Estas uniones de la enzima con
sus propios sustratos o productos pueden incrementar o disminuir la actividad enzimática, dando lugar
así a una regulación porretroalimentación positiva o negativa, según el caso.

Al igual que las demás proteínas, las enzimas se componen de una cadena lineal de aminoácidos que
se pliegan durante el proceso de traducción para dar lugar a una estructura terciariatridimensional de la
enzima, susceptible de presentar actividad. Cada secuencia de aminoácidos es única y por tanto da
lugar a una estructura única, con propiedades únicas. En ocasiones, proteínas individuales pueden
unirse a otras proteínas para formar complejos, en lo que se denomina estructura cuaternariade las
proteínas.

La mayoría de las enzimas, al igual que el resto de las proteínas, pueden ser desnaturalizadas si se ven
sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, los pHs extremos o ciertos compuestos como
el SDS. Estos agentes destruyen la estructura terciaria de las proteínas de forma reversible o
irreversible, dependiendo de la enzima y de la condición.

[editar]Especificidad

Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como
del sustrato involucrado en la reacción. La forma, la carga y las
característicashidrofílicas/hidrofóbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha
especificidad. Las enzimas también pueden mostrar un elevado grado
de estereoespecificidad,regioselectividad y quimioselectividad.20

Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisión en su actividad son
aquellas involucrados en la replicación y expresión del genoma. Estas enzimas tienen eficientes
sistemas de comprobación y corrección de errores, como en el caso de la ADN polimerasa, que cataliza
una reacción de replicación en un primer paso, para comprobar posteriormente si el producto obtenido
es el correcto.21 Este proceso, que tiene lugar en dos pasos, da como resultado una media de tasa de
error increíblemente baja, en torno a 1 error cada 100 millones de reacciones en determinadas
polimerasas de mamíferos.22 Este tipo de mecanismos de comprobación también han sido observados
en la ARN polimerasa,23 en la ARNt aminoacil sintetasa24 y en la actividad de selección de los aminoacil-
tRNAs.25

Aquellas enzimas que producen metabolitos secundarios son denominadas promiscuas, ya que pueden
actuar sobre una gran variedad de sustratos. Por ello, se ha sugerido que esta amplia especificidad de
sustrato podría ser clave en la evolución y diseño de nuevas rutas biosintéticas.26

[editar]Modelo de la "llave-cerradura"

Las enzimas son muy específicas, como sugirió Emil Fischer en1894. Con base a sus resultados dedujo
que ambas moléculas, enzima y sustrato, poseen complementariedad geométrica, es decir, sus
estructuras encajan exactamente una en la otra,27 por lo que ha sido denominado como modelo de la
"llave-cerradura", refiriéndose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato como a una
llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la
especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la estabilización del estado de transición que
logran adquirir las enzimas.

[editar]Modelo del encaje inducido

Diagrama que esquematiza el modo de acción del modelo del encaje inducido.

En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son
estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría cambiar su conformación estructural por la

interacción con el sustrato.28 Como resultado de ello, lacadena aminoacídica que compone el sitio activo
es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su función catalítica. En
algunos casos, como en lasglicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio
activo.29 El sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato está completamente unido, momento
en el cual queda determinada la forma y la carga final.30

[editar]Mecanismos

Las enzimas pueden actuar de diversas formas, aunque, como se verá a continuación, siempre dando
lugar a una disminución del valor de ΔG‡:31

 Reducción de la energía de activación mediante la creación de un ambiente en el cual el estado de
transición es estabilizado (por ejemplo, forzando la forma de un sustrato: la enzima produce un
cambio de conformación del sustrato unido el cual pasa a un estado de transición, de modo que ve
reducida la cantidad de energía que precisa para completar la transición).

 Reduciendo la energía del estado de transición, sin afectar la forma del sustrato, mediante la
creación de un ambiente con una distribución de carga óptima para que se genere dicho estado de
transición.

 Proporcionando una ruta alternativa. Por ejemplo, reaccionando temporalmente con el sustrato para
formar un complejo intermedio enzima/sustrato (ES), que no sería factible en ausencia de enzima.

 Reduciendo la variación de entropía necesaria para alcanzar el estado de transición (energía de
activación) de la reacción mediante la acción de orientar correctamente los sustratos, favoreciendo
así que se produzca dicha reacción.

 Incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento de temperatura. El incremento de
temperatura facilita la acción de la enzima y permite que se incremente su velocidad de reacción.
Sin embargo, si la temperatura se eleva demasiado, la conformación estructural de la enzima puede
verse afectada, reduciendo así su velocidad de reacción, y sólo recuperando su actividad óptima
cuando la temperatura se reduce. No obstante, algunas enzimas son termolábiles y trabajan mejor
a bajas temperaturas.

Cabe destacar que este efecto entrópico implica la desestabilización del estado basal,32 y su
contribución a la catálisis es relativamente pequeña.33

[editar]Estabilización del estado de transición

La comprensión del origen de la reducción del valor de ΔG‡ en una reacción enzimática requiere
elucidar previamente cómo las enzimas pueden estabilizar su estado de transición, más que el estado
de transición de la reacción. Aparentemente, la forma más efectiva para alcanzar la estabilización es la
utilización de fuerzas electrostáticas, concretamente, poseyendo un ambiente polar relativamente fijado

que pueda orientarse hacia la distribución de carga del estado de transición. Ese tipo de ambientes no
existen ni se generan en ausencia de enzimas.34

[editar]Dinámica y función

La dinámica interna de las enzimas está relacionada con sus mecanismos de catálisis.35 36 37 La
dinámica interna se define como el movimiento de diferentes partes de la estructura de la enzima, desde
residuos individuales de aminoácidos, hasta grupos de aminoácidos o incluso un dominio
proteico entero. Estos movimientos se producen a diferentes escalas de tiempo que van
desde femtosegundos hasta segundos. Casi cualquier residuo de la estructura de la enzima puede
contribuir en el proceso de catálisis por medio de movimientos dinámicos.38 3940 41 Los movimientos de
las proteínas son vitales en muchas enzimas. Dichos movimientos podrán ser más o menos importantes
según si los cambios conformacionales se producen por vibraciones pequeñas y rápidas o grandes y
lentas, y dicha importancia dependerá del tipo de reacción que lleve a cabo la enzima. Sin embargo,
aunque estos movimientos son importantes en el proceso de unión y liberación de sustratos y productos,
aún no está claro si estos movimientos ayudan a acelerar los pasos químicos de las reacciones
enzimáticas.42 Estos nuevos avances también tienen implicaciones en la comprensión de los efectos
alostéricos y en el desarrollo de nuevos fármacos.

[editar]Modulación alostérica

Transición alostérica de una enzima entre los estados R y T, estabilizada por un agonista, un inhibidor y un sustrato.

Los sitiosalostéricosson zonas de la enzima con capacidad de reconocer y unir determinadas moléculas
en la célula. Las uniones a las que dan lugar son débiles y no covalentes, y generan un cambio en la
conformación estructural de la enzima que repercute en el sitio activo, afectando así a la velocidad de
reacción.43 Lasinteracciones alostéricas pueden tanto inhibir como activar enzimas, y son una forma muy
común de controlar las enzimas en las células.44

[editar]Cofactores y coenzimas
[editar]Cofactores

Algunas enzimas no precisan ningún componente adicional para mostrar una total actividad. Sin
embargo, otras enzimas requieren la unión de moléculas no proteicas denominadascofactores para
poder ejercer su actividad.45 Los cofactores pueden ser compuestos inorgánicos, como los iones
metálicos y los complejos ferrosulfurosos, o compuestos orgánicos, como la flavina o el grupo hemo.
Los cofactores orgánicos pueden ser a su vez grupos prostéticos, que se unen fuertemente a la enzima,
o coenzimas, que son liberados del sitio activo de la enzima durante la reacción. Las coenzimas
incluyen compuestos como el NADH, el NADPH y el adenosín trifosfato. Estas moléculas transfieren
grupos funcionales entre enzimas.46

Un ejemplo de una enzima que contiene un cofactor es laanhidrasa carbónica, en la cual
el zinc (cofactor) se mantiene unido al sitio activo, tal y como se muestra en la figura anterior (situada al
inicio de la sección "Estructuras y mecanismos").47Estas moléculas suelen encontrarse unidas al sitio
activo y están implicadas en la catálisis. Por ejemplo, la flavina y el grupo hemo suelen estar implicados
en reacciones redox.

Las enzimas que requieren un cofactor pero no lo tienen unido son
denominadas apoenzimas o apoproteínas. Una apoenzima junto con cofactor(es) es
denominada holoenzima (que es la forma activa). La mayoría de los cofactores no se unen
covalentemente a sus enzimas, pero sí lo hacen fuertemente. Sin embargo, los grupos prostéticos
pueden estar covalentemente unidos, como en el caso de la tiamina pirofosfato en la enzima piruvato
deshidrogenasa. El término "holoenzima" también puede ser aplicado a aquellas enzimas que contienen
múltiples subunidades, como en el caso de laADN polimerasa, donde la holoenzima es el complejo con
todas las subunidades necesarias para llevar a cabo la actividad enzimática.

[editar]Coenzimas

Modelo tridimensional de esferas de la coenzima NADH.

Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos químicos de una enzima a
otra.48 Algunos de estos compuestos, como lariboflavina, la tiamina y el ácido fólico son vitaminas (las

cuales no pueden ser sintetizados en cantidad suficiente por el cuerpo humano y deben ser
incorporados en la dieta). Los grupos químicos intercambiados incluyen el ionhidruro (H-) transportado
porNAD o NADP+, el grupo fosfato transportado por el ATP, el grupo acetilo transportado por
la coenzima A, los grupos formil, metenil o metil transportados por el ácido fólico y el grupo metil
transportado por la S-Adenosil metionina.

Debido a que las coenzimas sufren una modificación química como consecuencia de la actividad
enzimática, es útil considerar a las coenzimas como una clase especial de sustratos, o como segundos
sustratos, que son comunes a muchas enzimas diferentes. Por ejemplo, se conocen alrededor de 700
enzimas que utilizan la coenzima NADH.49

Las coenzimas suelen estar continuamente regenerándose y sus concentraciones suelen mantenerse a
unos niveles fijos en el interior de la célula: por ejemplo, el NADPH es regenerado a través de la ruta de
las pentosas fosfato y la S-Adenosil metionina por medio de la metionina adenosiltransferasa. Esta
regeneración continua significa que incluso pequeñas cantidades de coenzimas son utilizadas
intensivamente. Por ejemplo, el cuerpo humano gasta su propio peso en ATP cada día.50

[editar]Termodinámica

Gráfica de las energías de las diferentes fases de unareacción química. Los sustratos precisan mucha energía para
alcanzar el estado de transición, pero una vez alcanzado, se transforman en productos. La enzima estabiliza el
estado de transición, reduciendo la energía necesaria para formar los productos.

Al igual que sucede con todos los catalizadores, las enzimas no alteran el equilibrio químico de la
reacción. Generalmente, en presencia de una enzima, la reacción avanza en la misma dirección en la
que lo haría en ausencia de enzima, sólo que más rápido. Sin embargo, en ausencia de enzima, podría

producirse una reacción espontánea que generase un producto diferente debido a que en esas
condiciones, dicho producto diferente se forma más rápidamente.

Además, las enzimas pueden acoplar dos o más reacciones, por lo que una reacción
termodinámicamente favorable puede ser utilizada para favorecer otra reacción termodinámicamente
desfavorable. Por ejemplo, la hidrólisis de ATP suele ser utilizada para favorecer otras reacciones
químicas.51

Las enzimas catalizan reacciones químicas tanto en un sentido como en el contrario. Nunca alteran el
equilibrio, sino únicamente la velocidad a la que es alcanzado. Por ejemplo, laanhidrasa
carbónica cataliza su reacción en una u otra dirección dependiendo de la concentración de los
reactantes, como se puede ver a continuación:

(en tejidos; alta concentración de CO2)

(en pulmones; baja concentración de CO2)

Si el equilibrio se ve muy desplazado en un sentido de la reacción, es decir, se convierte en
una reacción muyexergónica, la reacción se hace efectivamente irreversible. Bajo estas
condiciones, la enzima únicamente catalizará la reacción en la dirección permitida desde un
punto de vista termodinámico.

[editar]Cinética

Artículo principal: Cinética enzimática.

Mecanismo para una reacción catalizada por una enzima con un único sustrato. La enzima (E) une un
sustrato (S) y genera un producto (P).

Lacinética enzimática es el estudio de cómo las enzimas se unen a sus sustratos y los
transforman en productos. Los datos de equilibrios utilizados en los estudios cinéticos son
obtenidos mediante ensayos enzimáticos.

En 1902, Victor Henri52 propuso una teoría cuantitativa sobre la cinética enzimática, pero sus
datos experimentales no fueron muy útiles debido a que la importancia de la concentración del
ion de hidrógeno aún no era considerada. Después de quePeter Lauritz Sørensen definiera la
escala logarítmica del pH e introdujera el concepto de "tampón" (buffer) en 1909,53 el químico
alemán Leonor Michaelis y su postdoctoral canadienseMaud Leonora Menten repitieron los
experimentos de Henri confirmando su ecuación, que actualmente es conocida como cinética
de Henri-Michaelis-Menten (o simplemente cinética de Michaelis-Menten).54 Su trabajo fue
desarrollado más en profundidad por George Edward Briggs y J. B. S. Haldane, quienes
obtuvieron las ecuaciones cinéticas que se encuentran tan ampliamente extendidas en la
actualidad.55

La mayor contribución de Henri fue la idea de dividir las reacciones enzimáticas en dos etapas.
En la primera, el sustrato se une reversiblemente a la enzima, formando el complejo enzima-
sustrato (también denominado complejo Michaelis). En la segunda, la enzima cataliza la
reacción y libera el producto.

Curva de saturación de una reacción enzimática donde se muestra la relación entre la concentración de
sustrato y la velocidad de la reacción.

Las enzimas pueden catalizar hasta varios millones de reacciones por segundo. Por ejemplo, la
descarboxilación no enzimática de la orotidina 5'-monofosfato tiene una vida media de 78
millones de años. Sin embargo, cuando la enzima orotidina 5'-fosfato descarboxilasa está
presente en el medio, ese mismo proceso tarda apenas 25 milisegundos.56 Las velocidades de
las enzimas dependen de las condiciones de la solución y de la concentración de sustrato.
Aquellas condiciones que desnaturalizan una proteína, como temperaturas elevadas, pHs
extremos o altas concentraciones de sal, dificultan o impiden la actividad enzimática, mientras
que elevadas concentraciones de sustrato tienden a incrementar la actividad. Para encontrar la

máxima velocidad de una reacción enzimática, la concentración de sustrato se incrementa
hasta que se obtiene una tasa constante de formación de producto (véase la curva de
saturación representada en la figura de la derecha). La saturación ocurre porque, cuando la
concentración de sustrato aumenta, disminuye la concentración de enzima libre, que se
convierte en la forma con sustrato unido (ES). A la máxima velocidad (Vmax) de la enzima, todos
los sitios activos de dicha enzima tienen sustrato unido, y la cantidad de complejos ES es igual
a la cantidad total de enzima. Sin embargo, Vmax es sólo una de las constantes cinéticas de la
enzima. La cantidad de sustrato necesario para obtener una determinada velocidad de reacción
también es importante. Este parámetro viene dado por la constante de Michaelis-Menten (Km),
que viene a ser la concentración de sustrato necesaria para que una enzima alcance la mitad
de su velocidad máxima. Cada enzima tiene un valor de Km característico para un determinado
sustrato, el cual puede decirnos cómo de afín es la unión entre el sustrato y la enzima. Otra
constante útil es kcat, que es el número de moléculas de sustrato procesadas por cada sitio
activo por segundo.

La eficiencia de una enzima puede ser expresada en términos de kcat/Km, en lo que se
denomina constante de especificidad, que incorpora la constante de velocidad de todas las
fases de la reacción. Debido a que la constante de especificidad contempla tanto la afinidad
como la capacidad catalítica, es un parámetro muy útil para comparar diferentes enzimas o la
misma enzima con diferentes sustratos. El valor máximo teórico de la constante de
especificidad es denominado límite de difusión tiene un valor de 108-109 (M-1 s-1). Llegados a
este punto, cada colisión de la enzima con su sustrato da lugar a la catálisis, con lo que la
velocidad de formación de producto no se ve limitada por la velocidad de reacción, sino por la
velocidad de difusión. Las enzimas que poseen esta propiedad son llamadas enzimas
catalíticamente perfectas o cinéticamente perfectas. Ejemplos de este tipo de enzimas son
la triosa fosfato isomerasa, laanhidrasa carbónica, la acetilcolinesterasa, la catalasa,
lafumarasa, la beta-lactamasa y la superóxido dismutasa.

La cinética de Michaelis-Menten depende de la ley de acción de masas, que se deriva
partiendo de los supuestos de difusiónlibre y colisión al azar. Sin embargo, muchos procesos
bioquímicos o celulares se desvían significativamente de estas condiciones, a causa de
fenómenos como el crowding macromolecular, la separación de etapas entre enzima-sustrato-
producto, o los movimientos moleculares uni- o bidimensionales.57 No obstante, en estas
situaciones se puede aplicar una cinética de Michaelis-Menten fractal.58 59 60 61

Algunas enzimas presentan una cinética más rápida que la velocidad de difusión, lo que en
principio parecería ser imposible. Se han propuesto diversos mecanismos para tratar de
explicar este fenómeno. Uno de los modelos propone que algunas proteínas podrían tener la

capacidad de acelerar la catálisis secuestrando el sustrato y orientándolo mediante campos
eléctricos dipolares. Otro modelo propone un mecanismo de efecto túnel cuántico, donde un
protón o un electrón pueden formar un túnel a través de barreras de activación, aunque existe
cierta controversia en cuanto al efecto túnel que pueda generar un protón.62 63 El efecto túnel
mediado por protones ha sido observado en triptamina.64 Esto sugiere que la catálisis
enzimática podría ser definida más exactamente como una "barrera", en lugar de como hace el
modelo tradicional, donde el sustrato requiere a la enzima para alcanzar una barrera energética
más baja.

[editar]Inhibición

Artículo principal: Inhibidor enzimático.

Los inhibidores competitivos se unen reversiblemente al enzima, evitando la unión del sustrato. Por otro
lado, la unión del sustrato evita la unión del inhibidor. Así pues, sustrato e inhibidor compiten por la
enzima.

Tipos de inhibición según la clasificación introducida por W. W. Cleland.65

Los inhibidores son moléculas que regulan la actividad enzimática, inhibiendo su actividad. A
grandes rasgos, pueden clasificarse en reversibles e irreversibles. Las irreversibles se unen
covalentemente a la enzima sin posibilidad de revertir la modificación, siendo útiles
en farmacología. Algunos de los fármacos que actúan de este modo son la eflornitina, utilizada
para tratar la tripanosomiasis africana,66 la penicilina y laaspirina.

Las reversibles se unen de forma reversible a la enzima, pudiendo clasificarse a su vez, según
la forma en que intervienen en la reacción, en competitivas, acompetitivas ymixtas.
Habitualmente, por su amplia presencia en multitud de procesos, se habla también

de inhibición no competitiva, que en realidad no es más que una variante de la ya
mencionada inhibición mixta. Sin embargo, por sus características se suele presentar como
opuesta a la competitiva, con la que es comparada frecuentemente.

 En la inhibición competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma
enzima al mismo tiempo, como se muestra en la figura de la derecha.67 Esto generalmente
ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activode una enzima en el cual también
se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la
enzima. Por ejemplo, el metotrexato es un inhibidor competitivo de la enzima dihidrofolato
reductasa, que cataliza la reducción de dihidrofolato a tetrahidrofolato. La similitud entre
las estructuras del ácido fólico y el metotrexato permite que se establezca una inhibición
de tipo competitivo. Este tipo de inhibición se puede superar con concentraciones
suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competición al inhibidor. En
la inhibición competitiva la velocidad máxima de la reacción no varía, pero se necesitan
concentraciones más elevadas de sustrato para alcanzar una determinada velocidad,
incrementándose así la Km aparente.

 En la inhibición acompetitiva el inhibidor no puede unirse a la enzima libre, sino
únicamente al complejo enzima-sustrato (ES). Una vez formado el complejo con el
inhibidor (EIS) la enzima queda inactiva. Este tipo de inhibición es poco común, pero
puede darse en enzimas multiméticas.

 La inhibición no competitiva es una forma de inhibición mixta donde la unión del
inhibidor con la enzima reduce suactividad pero no afecta la unión con el sustrato. Como
resultado, el grado de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor,
independientemente de la concentración de sustrato, con lo que varía el valor de la
Vmax aparente. Sin embargo, como el sustrato aún puede unirse a la enzima, el valor de
Km no varía.

 En la inhibición mixta, el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el
sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa. Este
tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del
sustrato. Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio activo,
este tipo de inhibición resulta generalmente de un efecto alostéricodonde el inhibidor se
une a otro sitio que no es el sitio activo de la enzima. La unión del inhibidor con el sitio
alostérico cambia la conformación (es decir, la estructura terciaria) de la enzima de modo
que la afinidad del sustrato por el sitio activo se reduce.

La coenzima ácido fólico (izquierda) y el fármaco anti-cancerígenometotrexato (derecha) son muy
similares en estructura. Como resultado, el metotrexato es un inhibidor competitivo de muchas enzimas
que utilizan folato.

En muchos organismos, los inhibidores pueden actuar como parte de un mecanismo de
realimentación. Si una enzima produce una sustancia en demasiada cantidad en el organismo,
esta misma sustancia podría actuar como un inhibidor de la enzima al inicio de la ruta que lo
produce, deteniendo así dicha producción cuando haya una cantidad suficiente de la sustancia
en cuestión. Este sería una forma de realimentación negativa. Las enzimas que se encuentran
sujetas a este tipo de regulación suelen ser multiméricas y poseer sitios alostéricos donde se
unen sustancias reguladoras. Las gráficas que representan la velocidad de la reacción frente a
la concentración de sustrato de estas enzimas no son hipérboles, sino sigmoidales (forma de
S).

Usos de los inhibidores

Debido a que los inhibidores modulan la función de las enzimas, suelen ser utilizados como
fármacos. Un típico ejemplo de un inhibidor que es utilizado como fármaco es la aspirina, la
cual inhibe las enzimas COX-1 y COX-2 implicadas en la síntesis de un intermediario
inflamatorio, las prostaglandinas, con lo que suprime así los efectos derivados, el dolor y
la inflamación. Sin embargo, otros inhibidores enzimáticos actúan como venenos. Por ejemplo,
el cianuro es un inhibidor irreversible que se une a los átomos de hierro y cobre en el sitio
activo de la citocromo c oxidasa de células animales (las plantas son resistentes al cianuro),
bloqueando así la respiración celular.68

[editar]Función biológica

Las enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los organismos vivos. Son
indispensables en la transducción de señales y en procesos de regulación, normalmente por
medio de quinasas y fosfatasas.69 También son capaces de producir movimiento, como es el
caso de la miosina al hidrolizar ATPpara generar la contracción muscular o el movimiento de
vesículas por medio del citoesqueleto.70 Otro tipo de ATPasas en la membrana celular son

las bombas de iones implicadas en procesos de transporte activo. Además, las enzimas
también están implicadas en funciones mucho más exóticas, como la producción de luz por
la luciferasa en las luciérnagas.71 Losvirus también pueden contener enzimas implicadas en la
infección celular, como es el caso de la integrasa del virus HIV y de la transcriptasa inversa, o
en la liberación viral, como laneuraminidasa del virus de la gripe.

Una importante función de las enzimas es la que presentan en elsistema digestivo de los
animales. Enzimas tales como lasamilasas y las proteasas son capaces de degradar moléculas
grandes (almidón o proteínas, respectivamente) en otras más pequeñas, de forma que puedan
ser absorbidas en el intestino. Las moléculas de almidón, por ejemplo, que son demasiado
grandes para ser absorbidas, son degradadas por diversas enzimas a moléculas más
pequeñas como la maltosa, y finalmente a glucosa, la cual sí puede ser absorbida a través de
las células del intestino. Diferentes enzimas digestivas son capaces de degradar diferentes
tipos de alimentos. Losrumiantes que tienen una dieta herbívora, poseen en sus intestinos una
serie de microorganismos que producen otra enzima, la celulasa, capaz de degradar
la celulosa presente en la pared celular de las plantas.72

Varias enzimas pueden actuar conjuntamente en un orden específico, creando así una ruta
metabólica. En una ruta metabólica, una enzima toma como sustrato el producto de otra
enzima. Tras la reacción catalítica, el producto se transfiere a la siguiente enzima y así
sucesivamente. En ocasiones, existe más de una enzima capaz de catalizar la misma reacción
en paralelo, lo que permite establecer una regulación más sofisticada: por ejemplo, en el caso
en que una enzima presenta una actividad constitutiva pero con una baja constante de
actividad y una segunda enzima cuya actividad es inducible, pero presenta una mayor
constante de actividad.

Las enzimas determinan los pasos que siguen estas rutas metabólicas. Sin las enzimas, el
metabolismo no se produciría a través de los mismos pasos, ni sería lo suficientemente rápido
para atender las necesidades de la célula. De hecho, una ruta metabólica como la glucolisis no
podría existir sin enzimas. Laglucosa, por ejemplo, puede reaccionar directamente con el ATP
de forma que quede fosforilada en uno o más carbonos. En ausencia de enzimas, esta
reacción se produciría tan lentamente que sería insignificante. Sin embargo, si se añade la
enzima hexoquinasa que fosforila el carbono 6 de la glucosa y se mide la concentración de la
mezcla en un breve espacio de tiempo se podrá encontrar únicamente glucosa-6-fosfato a
niveles significativos. Por tanto, las redes de rutas metabólicas dentro de la célula dependen
del conjunto de enzimas funcionales que presenten.

[editar]Control de la actividad

La actividad enzimática puede ser controlada en la célula principalmente de estas cinco formas:

 Producción de la enzima (a nivel de la transcripción o latraducción): la síntesis de una
enzima puede ser favorecida o desfavorecida en respuesta a determinados estímulos
recibidos por la célula. Esta forma de regulación génica se denomina inducción e inhibición
enzimática. Por ejemplo, lasbacterias podrían adquirir resistencia a antibióticos como
lapenicilina gracias a la inducción de unas enzimas llamadasbeta-lactamasas, que
hidrolizan el anillo beta-lactámico de la molécula de penicilina. Otro ejemplo, son las
enzimas presentes en el hígado denominadas citocromo P450oxidasas, las cuales son de
vital importancia en elmetabolismo de drogas y fármacos. La inducción o inhibición de
estas enzimas puede dar lugar a la aparición deinteracciones farmacológicas.

 Compartimentalización de la enzima: las enzimas pueden localizarse en diferentes
compartimentos celulares, de modo que puedan tener lugar diferentes rutas metabólicas
de forma independiente. Por ejemplo, los ácidos grasos son sintetizados por un conjunto
de enzimas localizadas en elcitosol, en el retículo endoplasmático y en el aparato de Golgi,
y posteriormente, dichos ácidos grasos son utilizados por otro conjunto de enzimas
diferentes como fuente energética en la mitocondria, a través de la β-oxidación.73

 Inhibidores y activadores enzimáticos: las enzimas pueden ser activadas o inhibidas
por ciertas moléculas. Por ejemplo, el producto final de una ruta metabólica suele actuar
como inhibidor de alguna de las enzimas implicadas en las primeras reacciones de la ruta,
estableciendo así unarealimentación negativa que regula la cantidad de producto final
obtenido por esa ruta. Este mecanismo de realimentación negativa permite ajustar
efectivamente la velocidad de síntesis de los metabolitos intermedios con la demanda de
la célula, y permite distribuir económicamente materiales y energía para evitar exceso o
escasez de los productos finales. Este control enzimático permite mantener un ambiente
relativamente estable en el interior de los organismos vivos.

 Modificación postraduccional de enzimas: las enzimas pueden sufrir diversas
modificaciones postraduccionales como la fosforilación, la miristoilación y la glicosilación.
Por ejemplo, en la respuesta a insulina, se produce la fosforilación de multitud de enzimas,
como la de laglucógeno sintasa, que ayuda en el control de la síntesis o degradación
del glucógeno y permite a la célula responder a las variaciones de los niveles
de azúcar en sangre.74 Otro ejemplo de modificación postraduccional es la degradación de
la cadena polipeptídica. La quimiotripsina, una proteasadigestiva, es sintetizada en una
forma inactiva,quimiotripsinógeno, en el páncreas y transportada en este estado hasta

el estómago, donde será activada. De este modo se evita que la enzima digiera el
páncreas y los demás tejidos por los que pasa antes de llegar al estómago. Este tipo de
precursor inactivo de una enzima es denominado zimógeno.

 Activación dependiente del ambiente: algunas enzimas pueden ser activadas cuando
pasan de un ambiente con unas condiciones a otro con condiciones diferentes, como
puede ser el paso del ambiente reductor del citoplasma al ambiente oxidativo
del periplasma, el paso de un ambiente con elevado pH a otro con bajo pH, etc. Por
ejemplo, lahemaglutinina del virus de la gripe es activada mediante un cambio
conformacional que se produce cuando el pH del medio es suficientemente ácido, lo cual
ocurre cuando el virus entra en el interior de la célula a través de unlisosoma.75
[editar]Implicaciones en enfermedades

Estructura tridimensional de la enzima fenilalanina hidroxilasa (PDB1KW0).

Debido a que es necesario un fuerte control de la actividad enzimática para lahomeostasis,
cualquier fallo en el funcionamiento (mutación, incremento o reducción de la expresión o
deleción) de una única enzima crítica puede conducir al desarrollo de unaenfermedad genética.
La importancia de las enzimas se pone de manifiesto en el hecho de que una enfermedad letal
puede ser causada por el mal funcionamiento de un único tipo de enzima de todos los miles de
tipos que existen en nuestro cuerpo.

Un ejemplo de esto es el tipo más común de fenilcetonuria. En esta enfermedad genética se
produce una mutación de un únicoaminoácido en la fenilalanina hidroxilasa, una enzima que
cataliza la primera reacción de la ruta de degradación de lafenilalanina y de compuestos
relacionados. Al ser esta enzima inactiva, se acumulan una serie de productos que terminan
dando lugar a la aparición de retardo mental si no se recibe tratamiento.76

Otro ejemplo es cuando se produce una mutación en los genes de la línea germinal que
codifican las enzimas implicadas en lareparación del ADN. En este caso, al no repararse
adecuadamente el ADN de las células, se acumulan mutaciones que suelen derivar en el
desarrollo de diversos tipos de cáncer hereditarios, como la xerodermia pigmentosa.

[editar]Clasificación y nomenclatura de enzimas

El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reacción química que cataliza,
con la palabra terminada en -asa. Por ejemplo, lactasa proviene de su sustrato lactosa; alcohol
deshidrogenasa proviene de la reacción que cataliza que consiste en "deshidrogenar"
el alcohol; ADN polimerasaproviene también de la reacción que cataliza que consiste en
polimerizar el ADN.

La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular ha desarrollado una nomenclatura
para identificar a las enzimas basada en los denominados Números EC. De este modo, cada
enzima queda registrada por una secuencia de cuatro números precedidos por las letras "EC".
El primer número clasifica a la enzima según su mecanismo de acción. A continuación se
indican las seis grandes clases de enzimas existentes en la actualidad:

 EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la
colaboración de lascoenzimas de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o
ceden los electrones correspondientes. Tras la acción catalítica, estas coenzimas quedan
modificadas en su grado de oxidación, por lo que deben ser recicladas antes de volver a
efectuar una nueva reacción catalítica.Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.

 EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas
moléculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversión
de monosacáridos, aminoácidos, etc. Ejemplos:transaminasas, quinasas.

 EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención
de monómeros a partir depolímeros. Actúan en la digestión de los alimentos, previamente
a otras fases de su degradación. La palabrahidrólisis se deriva de hidro → 'agua' y lisis →
'disolución'.Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.

 EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para
formar un doble enlace o añadirse a un doble enlace. Ejemplos: descarboxilasas,liasas.

 EC5 Isomerasas: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo o cambiando de ellas
sus isómeros funcionales o de posición, es decir, catalizan la racemización y cambios de

posición de un grupo en determinada molécula obteniendo formas isoméricas. Suelen
actuar en procesos de interconversión. Ejemplo: epimerasas (mutasa).

 EC6 Ligasas: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes"
mediante el acoplamiento a moléculas de alto valor energético como
el ATP. Ejemplos:sintetasas, carboxilasas.
[editar]Aplicaciones industriales

Las enzimas son utilizadas en la industria química, y en otros tipos de industria, en donde se
requiere el uso de catalizadores muy especializados. Sin embargo, las enzimas están limitadas
tanto por el número de reacciones que pueden llevar a cabo como por su ausencia de
estabilidad en solventes orgánicos y altas temperaturas. Por ello, la ingeniería de proteínas se
ha convertido en un área de investigación muy activa donde se intentan crear enzimas con
propiedades nuevas, bien mediante diseño racional, bien mediante evolución in vitro.77 78 Estos
esfuerzos han comenzado a tener algunos éxitos, obteniéndose algunas enzimas que catalizan
reacciones no existentes en la naturaleza.79

A continuación se muestra una tabla con diversas aplicaciones industriales de las enzimas:

Aplicación Enzimas utilizadas Usos

Producción de azúcares desde
Procesado de alimentos el almidón, como por ejemplo en la
producción dejarabe de maíz.80 En la
cocción al horno, cataliza la rotura del
Amilasas de hongos yplantas.
almidón de laharina en azúcar.
Lafermentacióndel azúcar llevada a
cabo por levadurasproduce eldióxido
de carbono que hace "subir" la masa.

La amilasa cataliza la degradación Los fabricantes de galletas las utilizan
Proteasas para reducir la cantidad de proteínas
del almidón en azúcares sencillos.
en la harina.

Para pre-digerir el alimento dirigido
Alimentos para bebés Tripsina
abebés.

Elaboración de cerveza Las enzimas de la cebada son Las enzimas liberadas degradan el

liberadas durante la fase de almidón y las proteínas para generar
molido en la elaboración de azúcares sencillos,aminoácidos y
la cerveza. péptidos que son usados por las
levaduras en el proceso de
fermentación.

Ampliamente usadas en la elaboración
Enzimas de cebada
de cerveza para sustituir las enzimas
producidas a nivel industrial
naturales de la cebada.

Cebada germinada utilizada para la
elaboración de malta. Amilasa, glucanasa y Digieren polisacáridos y proteínas en
proteasas lamalta.

Betaglucanasas y Mejoran la filtración del mosto y la
arabinoxilanasas cerveza.

Producción de cerveza baja en calorías
Amiloglucosidasas y
y ajuste de la capacidad de
pululanasas
fermentación.

Eliminan la turbidez producida durante
Proteasas
el almacenamiento de la cerveza.

Incrementa la eficiencia de la
Acetolactatodecarboxilasa
fermentación mediante la reducción
(ALDC)
de la formación dediacetilo.81

Zumos de frutas Celulasas, pectinasas Aclarado de zumos de frutos.

Renina, derivado del
estómago de Producción dequeso, usada para
animalesrumiantes jóvenes hidrolizar proteínas.
(como terneros y ovejas).
Industria láctea

Enzimas producidas por Actualmente, cada vez más usadas en
bacterias la industria láctea.

Se introduce durante el proceso de
Lipasas producción delqueso Roquefort para
favorecer la maduración.

Rotura de
Lactasas
lalactosa englucosa ygalactosa.

Queso de Roquefort.

Ablandamiento de la carne utilizada
Digestión de carne Papaína
para cocinar.

Industria del almidón Amilasas, amiloglucosidasas y Conversión delalmidón englucosa y
glucoamilasas diversosazúcares invertidos.

Conversión
deglucosa enfructosa durante la
Glucosa. producción dejarabe de maízpartiendo
de sustancias ricas en almidón. Estos
Glucosa isomerasa
jarabes potencian las propiedades
edulcorantes y reducen las calorías
mejor que la sacarosay manteniendo
el mismo nivel de dulzor.

Fructosa.

Degradación delalmidón para reducir
Amilasas, xilanasas,celulasas y suviscosidad, añadiendoapresto. Las
Industria del papel
ligninasas xilanasas reducen el blanqueador
necesario para la decoloración; las
celulasas alisan las fibras, favorecen el

drenaje de agua y promueven la
eliminación de tintas; las lipasas
reducen la oscuridad y las ligninasas
eliminan la lignina para ablandar el
papel.

Una fábrica de papel enCarolina del
Sur.

Industria del biofuel Utilizadas para degradar lacelulosa en
Celulasas
azúcares que puedan ser fermentados.

Utilizada para eliminar residuos
Ligninasas
delignina.

Celulosa en 3D.

Utilizadas para ayudar en la
Principalmente proteasas, eliminación de tintes proteicos de la
producidas de forma ropa en las condiciones de prelavado y
extracelular por bacterias. en las aplicaciones directas de
detergente líquido.

Detergentes de lavadoras para
Detergentes biológicos Amilasas eliminar residuos resistentes de
almidón.

Utilizadas para facilitar la eliminación
Lipasas
de tintes grasos y oleosos.

Celulasas Utilizadas ensuavizantesbiológicos.

Para eliminar restos proteicos de
Limpiadores de lentes de
Proteasas las lentes de contacto y así prevenir
contacto
infecciones.

Para generaroxígeno desde
Industria del hule Catalasa el peróxido, y así convertir
ellátex en huleespumoso.

Disolver lagelatina de laspelículas
Industria fotográfica Proteasa (ficina) fotográficasusadas, permitiendo así la
recuperación de su contenido en plata.

Biología molecular

Utilizadas para manipular
elADN medianteingeniería genética.
De gran importancia
Enzimas de restricción,ADN enfarmacología,agricultura,medicina y
ligasa y polimerasas criminalística. Esenciales para
digestión de restricción y para
la reacción en cadena de la
polimerasa.

ADN de doble hélice.

[editar]Véase también

 Extremoenzima

 Cinética enzimática

 Inhibidor enzimático

 Análisis cuantitativo enzimático

 Catálisis enzimática

 Enzimas de restricción

 Clasificación numérica de las enzimas
[editar]Referencias

1. ↑ Aunque es de género ambiguo, la regla general es que casi todas las palabras que provienen

del griego acabadas en -ma terminan siendo masculinas, a pesar de que el Diccionario de la

RAE la clasifica como femenina en su uso común. Cf. Fernando A. Navarro, "Problemas de

género gramatical en medicina", en Punto y Coma, boletín de traducción al español de la Unión

Europea: "Dentro de las palabras ambiguas, una de las que más problemas plantea en medicina

es enzima: ¿debe decirse "las enzimas hepáticas" o "los enzimas hepáticos"? Este problema no

es específico de nuestro idioma, sino que preocupa también al otro lado de los Pirineos, donde

los científicos franceses utilizan enzymehabitualmente como masculino (al igual quelevain,

levadura) en contra de la recomendación oficial de la Academia Francesa de Ciencias. En

español, la RAE considera que enzima es una palabra ambigua, si bien los médicos la usan más

como femenino, sobre todo en los últimos años. Los partidarios de asignarle género masculino

la equiparan a los helenismos médicos procedentes de neutros griegos terminados en -ma (-

ma), que son siempre masculinos en nuestro idioma. Olvidan, sin embargo, que no es tal la

procedencia de enzima, neologismo formado hace un siglo a partir del femenino

griego zumh(zýme, levadura). Por si ello no bastara para preferir el género femenino en nuestro

idioma, compruébese que ningún médico habla de "los coenzimas" o "los lisozimas"; además,

todas las enzimas son femeninas en castellano.

CUAL ES EL PRINCIPAL BIOMOLECULA ENERGETICA DE LOS SERES VIVOS?

BIOELEMENTOS
Los elementos químicos presentes en las biomoléculas no son exclusivos de los seres vivos.
De los 109 existentes, 70 forman parte de las biomoléculas, es decir, son bioelementos.
Seis de ellos (C, O, H, N, P y S) son muy abundantes. El carbono es el elemento químico más
característico de las moléculas biológicas.
Aunque en menor proporción que los anteriores, otros bioelementos indispensables para los
seres vivos son el Calcio (Ca), el sodio (Na), el potasio (K), el magnesio (Mg) y el cloro (Cl).
Los denominados oligoelementos se encuentran en los seres vivos en proporciones menores
al 0.1%.
BIOMOLÉCULAS
Los bioelementos se hallan en los organismos unidos unos a otros constituyendo moléculas.
Estas son los componentes fundamentales de los seres vivos, a partir de los cuales se
construyen las estructuras biológicas.
Las biomoléculas se llaman también principios inmediatos y pueden aislarse e identificarse
mediante técnicas de análisis basadas en métodos físicos, como la filtración, centrifugación,
etc.
BIOMOLÉCULAS INORGANICAS
Están presentes en la corteza. Son necesarias para la vida y desempeñan un papel muy
importante en las funciones que realizan los organismos vivos.
*H2O
Es la molécula más abundante en los seres vivos, constituye del 70 al 90 % de su masa. Es
abundante por la importancia que tiene para los seres vivos, ya que interviene en numerosas
funciones vitales.
*El agua es el medio en el que la mayoría de biomoléculas se disuelven y llevan a cabo
reacciones químicas características de la actividad vital.
*Tiene un elevado calor específico que amortigua cambio de temperatura
*Elevado punto de ebullición
*Elevada tensión superficial (propiedad que hace que el agua suba por los capilares.
*El hielo es menos denso que agua liquida
*Es el disolvente principal, muy bueno para sustancias polares e iónicas
*Actúa como acido débil, en ocasiones (libera H+) o como base débil(capta h+), es un buen
amortiguador de pH.
*SALES MINERALES
Son moléculas inorgánicas que se encuentran ionizadas y disueltas, aunque también pueden
aparecer precipitadas (sales insolubles). Su función principal es regular los procesos
osmóticos.
Los iones realizan funciones biológicas concretas, como participar en reacciones químicas en
las células o intervenir en procesos fisiológicos. Las sales minerales desempeñan un papel
fundamental como amortiguadores de pH.

Las sales insolubles se encuentran precipitadas y llevan a cabo diferentes funciones, como
formar conchas, caparazones….
BIOMOLECULAS ORGÁNICAS
Solo se encuentran en la materia viva, existen cuatro grupos:
*GLÚCIDOS
Están formados por átomos de carbono, hidrogeno y oxigeno. Son moléculas fundamentales,
son utilizadas para obtener energía. Tipos de glúcidos:
MONOSACARIDOS- Constituyen una fuente de energía de utilización directa. Destaca la
glucosa (molécula energética empleada por los organismos), la fructosa y la galactosa son
también monosacáridos importantes.
DISACARIDOS- Formados por la unión de dos moléculas de monosacáridos. Los mas
importantes son la lactosa, la sacarosa y la maltosa. En general los disacáridos constituyen
reservas de energía de rápida utilización.
POLISACARIDOS- Son glúcidos más complejos formados por la unión de varios
monosacáridos, por lo que son macromoléculas, no son utilizadas enseguida, si no que son
una reserva energética que se almacenan para cuando sea necesario. Entre ellas se
encuentra el almidón y el glicógeno.
Existen glúcidos no energéticos muy importantes. Entre los monosacáridos se destaca la
ribosa y la desoxirribosa componentes de las moléculas genéticas ADN y ARN. Entre los
polisacáridos destacamos la celulosa y la quitina.
*LÍPIDOS
Estas moléculas orgánicas tienen propiedades comunes como su aspecto graso y la
insolubilidad en agua, es un grupo muy heterogéneo en su estructura química y sus funciones.
Funciones de los lípidos:
Función energética. Esta función la realizan las grasas que son la que tienen mayor cantidad
de energía, sirven de reserva energética a largo plazo. Los triacilgliceroles están menos
oxidados que los glúcidos y se necesitan una oxidación mas profunda para degradarlos,
entonces se produce más energía al degradar un TAG que un glúcido. Además para
almacenar por ejemplo un gramo TAG se necesita menos peso del tejido que para un glúcido
ya que estos últimos son polares y se sorbatan en agua. Así la reserva de TAG es más
ventajosa a largo plazo que almacenar un glúcido.
Función estructural. Corresponde a los fosfolípidos, esfingolípidos y el colesterol, moléculas
cuyas peculiares propiedades hacen que sean idóneas para construir las membranas
celulares.
Función reguladora. Esta función la desempeñan algunas vitaminas, como la vitamina A que
interviene en el proceso de la visión, la vitamina D que es necesaria para asimilar el
metabolismo del calcio y la vitamina K que actúa en los procesos de coagulación de la sangre
y ciertas hormonas.
Tipos de lípidos:
Ceras. Son ésteres de ácidos grasos de cadena larga (14-36C) y un monoalcohol de
cadena larga (16-30C). Las ceras son hidrofóbicas.
-Función protectora e impermeabilizante
*En los animales, la piel, el pelo, las plumas…

*En vegetales, hojas, frutos, tallos jóvenes, protege de la evaporación y del ataque de
insectos.
Terpenos. Macromoléculas que son polímeros de isopreno.
Ejemplos de Terpenos: clorofilas (verde), carotenos (naranja), xantofilas (rojizo) y vitaminas
(A, E, K).
Esteroides. Son moléculas que derivan del ciclopentanoperhidrofenatreno, por ejemplo,
el colesterol que sirve para la elasticidad de las células, la vitamina D para absorber el
calcio, hormonas esteroides como la testosterona y estrógenos y los ácidos biliares.
*PROTEÍNAS
Hay gran variedad de proteínas. La información genética queda expresada en último término
en proteínas. Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes. Todas las proteínas
son macromoléculas formadas por la unión de aminoácidos, de los cuales hay 20 tipos
diferentes. El ordenen en que se unen los aminoácidos origina infinidad de proteínas distintas.
Una característica su especificidad, es decir, cada especie posee algunas proteínas que otros
organismos no tienen y marcan su identidad biológica.
2 aminoácidos --------- dipéptido
3 aminoácidos --------- tripéptido
4 aminoácidos --------- tetrapéptido
Más de 4 --------- oligopéptidos
Más de 10 --------- polipéptido
El tipo de aminoácido y el medio determina la forma tridimensional en el espacio y su
estructura determina la actividad biológica. Cuando se rompe una estructura tridimensional fija
se dice que se desnaturaliza la proteína. Se puede romper de varias maneras, con el aumento
de la temperatura, el aumento de la concentración salina, etc.
Funciones de las proteínas:
-Actividad catalítica (ENZIMAS - activan las reacciones químicas, gran especificidad y
activan la transformación).
-Transporte. Por ejemplo, la hemoglobina que transporta O2 y CO2. Lipoproteínas que
transportan lípidos, unos para quemarlos en las fibras musculares y otros al hígado (HDL,
LDL). L-carnitína, están en las membranas de las mitocondrias, transportan ácidos grasos
desde el interior celular hasta el interior de la célula para producir energía. También existen en
las membranas de las células y actúan como compuertas para dejar pasar glúcidos, sales
minerales o aminoácidos determinadas. Proteínas transmembrana. Transferrina que
transporta el hierro por la sangre hasta la médula espinal. Ferritina que almacena el hierro que
tenemos en exceso para cuando lo necesitemos.
-Nutrientes (de reserva). Ovoalbúmina (en el huevo) se rompen las cadenas de las proteína
para tener aminoácidos para poder sintetizar proteínas, lactoalbúmina (en la leche) que
almacena el hierro y Caseina.
-Estructural. Colágena (proporciona a los tejidos elasticidad, Elastina (proporciona a los
tejidos elasticidad), queratina (forma las uñas, el pelo…, cilios (están en células de protozoos),
actina y miosina (proteínas que están dentro de los músculos).
-De defensa. Anticuerpos (inmunoglobulina), fibrina y fibrinógeno.
-Reguladoras. Hormonas (LH, FSH) y homeostáticas.

Hay proteínas que regulan el pH porque los aminoácidos son anfóteros y si el medio acidifica
o basifica el cuerpo, estas proteínas sueltan o recogen protones del cuerpo.
*ÁCIDOS NUCLEICOS (ADN Y ARN)
Los ácidos nucleicos son polímeros de nucleótidos. Los nucleótidos se componen de:
Base nitrogenada (púrica o pirimidírica) + glúcido + ácido fosfórico (PO42-)
Los nucleótidos que forman el ADN tienen como azúcar la desoxirribosa y tienen todas las
bases nitrogenadas menos el uracilo.
Los nucleótidos que forman el ARN tienen como azúcar la ribosa y tienen todas las bases
nitrogenadas menos la timina.

¿Qué NOMBRE RECIBEN LOS PROCESOS DE SINTEIS Y DEGRADACION MOLECULAR EN LA CELULA?

RESPIRACIÓN CELULAR

Silvia Márquez - Enrique Zabala

El proceso por el cual las células degradan las moléculas de alimento para obtener energía
recibe el nombre de RESPIRACIÓN CELULAR.

La respiración celular es una reacción exergónica, donde parte de la energía contenida en las
moléculas de alimento es utilizada por la célula para sintetizar ATP. Decimos parte de la
energía porque no toda es utilizada, sino que una parte se pierde.

Aproximadamente el 40% de la energía libre emitida por la oxidación de la glucosa se conserva
en forma de ATP. Cerca del 75% de la energía de la nafta se pierde como calor de un auto; solo
el 25% se convierte en formas útiles de energía. La célula es mucho más eficiente.

La respiración celular es una combustión biológica y puede compararse con la combustión de
carbón, bencina, leña. En ambos casos moléculas ricas en energía son degradadas a moléculas
más sencillas con la consiguiente liberación de energía.

Tanto la respiración como la combustión son reacciones exergónicas.

Sin embargo existen importantes diferencias entre ambos procesos. En primer lugar la
combustión es un fenómeno incontrolado en el que todos los enlaces químicos se rompen al
mismo tiempo y liberan la energía en forma súbita; por el contrarío la respiración es la
degradación del alimento con la liberación paulatina de energía. Este control está ejercido por

enzimas específicas.

En segundo lugar la combustión produce calor y algo de luz. Este proceso transforma energía
química en calórica y luminosa. En cambio la energía liberada durante la respiración es utilizada
fundamentalmente para la formación de nuevos enlaces químicos (ATP).

La respiración celular puede ser considerada como una serie de reacciones de óxido-reducción
en las cuales las moléculas combustibles son paulatinamente oxidadas y degradadas liberando
energía. Los protones perdidos por el alimento son captados por coenzímas.

La respiración ocurre en distintas estructuras celulares. La primera de ellas es la glucólisis que
ocurre en el citoplasma. La segunda etapa dependerá de la presencia o ausencia de O2 en el
medio, determinando en el primer caso la respiración aeróbica (ocurre en las mitocondrias), y
en el segundo caso la respiración anaeróbica o fermentación (ocurre en el citoplasma).

GLUCÓLISIS

La glucólisis, lisis o escisión de la glucosa, tiene lugar en una serie de nueve reacciones, cada
una catalizada por una enzima específica, hasta formar dos moléculas de ácido pirúvico, con la
producción concomitante de ATP. La ganancia neta es de dos moléculas de ATP, y dos de NADH
por cada molécula de glucosa.

Las reacciones de la glucólisis se realizan en el citoplasma, como ya adelantáramos y pueden
darse en condiciones anaerobias; es decir en ausencia de oxígeno.

Los primeros cuatro pasos de la glucólisis sirven para fosforilar (incorporar fosfatos) a la
glucosa y convertirla en dos moléculas del compuesto de 3 carbonos gliceraldehído fosfato
(PGAL). En estas reacciones se invierten dos moléculas de ATP a fin de activar la molécula de
glucosa y prepararla para su ruptura.

Paso 1

La serie de reacciones glucolíticas se inicia con la activación de la glucosa

Glucosa + ATP glucosa 6 fosfato + ADP

La reacción del ATP con la glucosa para producir glucosa 6-fosfatoy ADP es exergónica. Parte
de la energía liberada se conserva en el enlace que une al fosfato con la molécula de glucosa
que entonces se energiza.

Paso 2

La glucosa 6-fosfato sufre una reacción de reordenamiento catalizada por una isomerasa, con
lo que se forma fructosa 6-fosfato.

Paso 3

La fructosa 6-fosfato acepta un segundo fosfato del ATP, con lo que se genera fructosa 1,6-
difosfato; es decir fructosa con fosfatos en las posicio-nes 1 y 6.

La enzima que regula esta reacción es la fosfofructocinasa.

Nótese que hasta ahora se han invertido dos moléculas de ATP y no se ha recuperado energía.

La fosfofructocinasa es una enzima alostérica, el ATP es un efector alostérico que la inhibe.
La interacción alostérica entre ellos es el principal mecanismo regulador de la glucólisis. Si
existe ATP en cantidades suficientes para otros fines de la célula, el ATP inhibe la actividad
de la enzima y así cesa la producción de ATP y se conserva glucosa. Al agotar la célula la
provisión de ATP, la enzima se desinhibe y se reanuda la degradación de la glucosa. Este es uno
de los puntos principales del control de la producción de ATP.

Paso 4

La fructosa 1,6 -difosfato se divide luego en dos azúcares de 3 carbonos, gliceraldehído 3-
fosfato y dihidroxiacetona fosfato. La dihidroxiacetona fosfato es convertida
enzimáticamente (isomerasa) en gliceraldehído fósfato. Todos los pasos siguientes deben
contarse dos veces para tener en cuenta el destino de una molécula de glucosa.

Debemos recordar que hasta el momento no se ha obtenido ninguna energía biológicamente útil.
En reacciones subsecuentes, la célula recupera parte de la energía contenida en el PGAL.

Paso 5

Las moléculas de PGAL se oxidan es decir, se eliminan átomos de hidrógeno con sus electrones,
y el NAD+ se reduce a NADH. Esta es la primera reacción de la cual la célula cosecha energía.
El producto de esta reacción es el fosfoglicerato. Este compuesto reacciona con un fosfato
inorgánico (Pi) para formar 1,3 difosfoglicerato. El grupo fosfato recién incorporado se
encuentra unido por medio de un enlace de alta energía.

Paso 6

El fosfato rico en energía reacciona con el ADP para formar ATP. (en total dos moléculas de
ATP por molécula de glucosa). Esa transferencia de energía desde un compuesto con un
fosfato, de alta energía se conoce como fosforfiación.

Paso 7

El grupo fosfato remanente se transfiere enzimáticamente de la posición 3 a la posición 2
(ácido 2-fosfoglicérico).

Paso 8

En este paso se elimina una molécula de agua del compuesto 3 carbono. Este reordenamiento
interno de la molécula concentra energía en la vecindad del grupo fosfato. El producto es el
ácido fosfoenolpirúvico (PEP).

Paso 9

El ácido fosfoenolpirúvico tiene la capacidad de transferir su grupo fosfato a una molécula de
ADP para formar ATP y ácido pirúvico. (dos moléculas de ATP y ácido pirúvico por cada
molécula de glucosa).

RESUMEN DE LA GLUCÓLISIS

Fig. 9.1 - Resumen de las dos etapas de la glucólisis. En la primera etapa se utilizan 2 ATP y la segunda
produce 4 ATP y 2 NADH. Otros azúcares, además de la glucosa, como la manosa, galactosa y las

pentosas, así como el glucógeno y el almidón, pueden ingresar en la glucólisis una vez convertidos en
glucosa 6-fosfato.

ECUACIÓN DE LA GLUCÓLISIS

Glucosa + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD+ 2 piruvato + 2 ATP + 2 NADH + 2 H+ + 2
H 2O

VÍAS ANAERÓBICAS

El ácido pirúvico puede tomar por una de varias vías. Dos son anaeróbicas (sin oxígeno) y se
denomina FERMENTACIÓN ALCOHÓLICA y FERMENTACIÓN LÁCTICA.

A la falta de oxígeno, el ácido pirúvico puede convertirse en etanol (alcohol etílico) o ácido
láctico según el tipo de célula. Por ejemplo, las células de las levaduras pueden crecer con
oxígeno o sin él. Al extraer jugos azucarados de las uvas y al almacenarlos en forma anaerobia,
las células de las levaduras convierten el jugo de la fruta en vino al convertir la glucosa en
etanol. Cuando el azúcar se agota las levaduras dejan de fermentar y en este punto la
concentración de alcohol está entre un 12 y un 17 % según sea la variedad de la uva y la época
en que fue cosechada.

La formación de alcohol a partir del azúcar se llama fermentación.

Fermentación alcohólica

El ácido pirúvico formado en la glucólisis se convierte anaeróbicamente en etanol. En el primer
caso se libera dióxido de carbono, y en el segundo se oxida el NADH y se reduce a

acetaldehído.

Otras células, como por ejemplo los glóbulos rojos, las células musculares y algunos
microorganismos transforman el ácido Pirúvico en ácido láctico.

En el caso de las células musculares, la fermentación láctica, se produce como resultado de
ejercicios extenuantes durante los cuales el aporte de oxígeno no alcanza a cubrir las
necesidades del metabolismo celular. La acumulación del ácido láctico en estas células produce
la sensación de cansancio muscular que muchas veces acompaña a esos ejercicios.

Fermentación láctica

En esta reacción el NADH se oxida y el ácido pirúvico se reduce transformándose en ácido
láctico.

La fermentación sea ésta alcohólica o láctica ocurre en el citoplasma.

ESQUEMA BIOQUÍMICO DEL PROCESO DE FERMENTACIÓN

A) Alcohólica : 2 ácido pirúvico + 2 NADH 2 etanol + 2 CO2 + 2 NAD+

B) Láctica : 2 ácido pirúvico + 2 NADH 2 ácido láctico + 2 NAD+

La finalidad de la fermentación es regenerar el NAD+ permitiendo que la glucólisis continúe y
produzca una provisión pequeña pero vital de ATP para el organismo.

RESPIRACIÓN AERÓBICA

En presencia de oxígeno, la etapa siguiente de la degradación de la glucosa es la respiración, es
decir la oxidación escalonada del ácido pirúvico a dióxido de carbono y agua.

La respiración aeróbica se cumple en dos etapas: el ciclo de Krebs y el transporte de
electrones y la fosforilación oxidativa (estos dos últimos procesos transcurren
acopladamente).

En las células eucariotas estas reacciones tienen lugar dentro de las mitocondrias; en las
procariotas se llevan acabo en estructuras respiratorias de la membrana plasmática.

Estructura de las Mitocondrias

Las mitocondrias están rodeadas por dos membranas, una externa que es lisa y una interna que
se pliega hacia adentro formando crestas. Dentro del espacio interno de la mitocondria en
torno a las crestas, existe una solución densa (matriz o estroma) que contiene enzimas,
coenzimas, agua, fosfatos y otras moléculas que intervienen en la respiración.

La membrana externa es permeable para la mayoría de las moléculas pequeñas, pero la interna
sólo permite el paso de ciertas moléculas como el ácido pirúvico y ATP y restringe el paso de
otras. Esta permeabilidad selectiva de la membrana interna, tiene una importancia crítica
porque capacita a las mitocondrias para destinar la energía de la respiración para la producción
de ATP.

La mayoría de las enzimas del ciclo de Krebs se encuentran en la matriz mitocondrial. Las
enzimas que actúan en el transporte de electrones se encuentran en las membranas de las
crestas.

Las membranas internas de las crestas están formadas por un 80 % de proteínas y un 20 % de
lípidos.

En las mitocondrias, el ácido pirúvico proveniente de la glucólisis, se oxida a dióxido de carbono
y agua, completándose así la degradación de la glucosa.

El 95 % del ATP producido se genera, en la mitocondria.

Las mitocondrias son consideradas organoides semiautónomos, porque presentan los dos ácidos
nucleicos (del tipo procarionte)

Fig. 9.2 - Esquema de la ultraestructura de una mitocondria. (a) Esquema tridimensional, (b)
Esquema de un corte al M.E.T. (c) Cresta mitocondrial (detalle).

La síntesis de proteínas.
Una de las actividades más importantes de la célula es la síntesis de proteínas, moléculas que
intervienen en la mayoría de las funciones celulares. El material hereditario conocido como
ácido desoxirribonucleico (ADN), que se encuentra en el núcleo de la célula, contiene la
información necesaria para dirigir la fabricación de proteínas.

La estructura y función de las proteínas.
El término proteína se deriva de la palabra proteicos, que significa de primer orden, ya que son
esenciales en la formación de estructuras celulares así como en el control de las funciones
que esta realiza. Estas moléculas figuran entre los componentes más abundantes en la
mayoría de los seres vivos; en los animales representan un 50% o un poco más de su peso
seco, mientras que en los vegetales constituyen un poco menos de la mitad de su peso seco.
Los seres vivos utilizan a las proteínas como materia prima para su desarrollo y control de los
procesos químicos propios del metabolismo. La ingestión adecuada de proteínas favorece,
entre otras cosas, la formación de musculatura, dientes, pelo, uñas, sangre, la oxigenación de
las células, transporte de desechos del metabolismo, etc.

CUAL ES EL ORGANELO DONDE SE REALIZAN LA SINTESIS DE CARBOHIDRATOS EN LA CELULA
VEGETAL

El retículo endoplasmático es un orgánulo que tiene apariencia de una red interconectada de tubos
aplanados y sáculoscomunicados entre sí, que intervienen en funciones relacionadas con la síntesis
proteica, metabolismo de lípidos y algunos esteroides, así como el transporte intracelular. Se encuentra
en la célula animal y vegetal pero no en la célula procariota. Es un orgánulo encargado de la síntesis y
el transporte de las proteínas.

QUE FUNCION RELIZA EL ATP EN LAS CELULAS?

El ATP o "Adenosín trifosfato" es una molécula que se encuentra en todos los seres vivos y
constituye la fuente principal de energía utilizable por las células para realizar sus actividades. El
ATP se origina por el metabolismo de los alimentos en unos orgánulos especiales de la célula
llamados mitocondrias. El ATP se comporta como una coenzima, ya que su función de intercambio
de energía y la función catalítica de las enzimas están intimamente relacionadas. Cada unidad de
ATP está formada por la unión de la adenina, una base nitrogenada y un compuesto formado por
ribosa (un azúcar de 5 carbonos), unidos éstos tres fosfatos se obtiene la molécula formada por un
átomo de fósforo y cuatro átomos de oxígeno (PO4-3). Éstos fosfatos provienen de una pequeña
molécula inorgánica, el ácido fosfórico. Las uniones entre los fosfatos representan una unión de
alta energía disponible para la célula. Con la liberación del grupo fosfato el organismo obtiene 7
kilocalorías para el trabajo celular, y la molécula de ATP se transforma en ADP (adenosín
difosfato). La mayoría de las reacciones celulares que consumen energía están potenciadas por la
conversión de ATP a ADP incluso la tranmisión de señales nerviosas, el movimiento de los
músculos, la síntesis de proteínas y la división celular. En las células del músculo y del cerebro de
los vertebrados, el exceso de ATP puede unirse a la creatina, proporcionando un depósito de
energía para ésta.
ATP + H2O à ADP + Pi + "Energía"
Glucosa + Pi + "Energía" à Glucosa-6-P

Adenosín trifosfato

Trifosfato de adenosina (ATP).

Eltrifosfato de adenosina (adenosin trifosfato', del inglésAdenosine TriPhosphate) es
un nucleótido fundamental en la obtención de energía celular. Está formado por una base nitrogenada
(adenina) unida al carbono 1 de un azúcar de tipopentosa, la ribosa, que en su carbono 5 tiene
enlazados tresgrupos fosfato.

Se produce durante la fotorrespiración y la respiración celular, y es consumido por muchas enzimas en
la catálisis de numerosos procesos químicos. Su fórmula es C10H16N5O13P3.

cuales son las biomoleculas que se pueden sintetizar en las células

BIOELEMENTOS Y BIOMOLÉCULAS
ELEMENTOS BIOGÉNCOS

Ningún Elemento químico es exclusivo de los seres vivos y todos se encuentran también en
la Naturaleza. Sin embargo, hay sólo 27 que forman parte permanente de la vida y otros 60
pueden aparecer ocasionalmente. Estos elementos se denominan elementos biogénicos o
biolementos. Según su importancia y abundancia se clasifican en:
Elementos plásticos primarios: carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Representan
algo más del 96% del peso de cualquier organismo. Son elementos imprescindibles para la
creación de materia orgánica
Elementos secundarios indispensables: fósforo, azufre, sodio, potasio, calcio,
magnesio y cloro. Constituyen el 3% en peso aproximadamente. Son bioelementos
necesarios para la vida de la célula.
Oligoelementos o elementos traza: Además de los señalados existen otros que son
necesarios para el funcionamiento celular y que en conjunto representan menos del 1%.
No todos forman parte de los seres vivos. Cabe citar por ejemplo el hierro, cinc, bromo,
yodo y silicio.
Al contrario que en los seres inertes, donde el silicio es la base, en los seres vivos se utiliza
la química del carbono por varias razones:
Al tener peso atómico bajo permite enlaces covalentes estables, pero no tanto para impedir
las reacciones metabólicas.
La estructura del átomo de carbono permite conseguir largas cadenas ramificadas que
pueden romperse con facilidad.
Los átomos de carbono se unen con facilidad al nitrógeno, hidrógeno, oxígeno y azufre,
facilitando así la unión de diferentes grupos funcionales.
Función de los bioelementos primarios y secundarios
El carbono y el hidrógeno constituyen la estructura básica de las moléculas orgánicas y,
junto al oxígeno, son los principales componentes. El nitrógeno participa en la construcción
de proteínas y ácidos nucleicos.
El fósforo forma parte de los ácidos nucleicos y sus enlaces son utilizados en la obtención
de energía. El azufre constituye parte de la mayoría de las proteínas.
El resto de bioelementos secundarios se encuentran en el interior de la célula disociados
como iones. El sodio potasio y cloro participan en mantener el grado de salinidad así como
en el impulso nervioso.
El calcio actúa como constitutivo de estructuras esqueléticas, en el mecanismo de
contracción muscular y en la coagulación entre otros procesos. El magnesio es
imprescindible para la acción catalítica de muchas enzimas.
Función de los oligoelementos
Son necesarios para el funcionamiento de la célula y suelen asociarse a enzimas.
El hierro participa en los procesos redox de la cadena respiratoria y forma parte de la
hemoglobina. El cobre forma parte de múltiples enzimas de oxidación. El cobalto y el
molibdeno forman parte de coenzimas. El yodo es fundamental para la hormona del tiroides
y el flúor en la formación de los dientes.

LAS BIOMOLÉCULAS
Los átomos de los diferentes bioelementos se combinan para formar las moléculas
constituyentes de la vida que se dividen en inorgánicas (agua y sales minerales)
y orgánicas (glúcidos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos)
Muchos de estos compuestos orgánicos son macromoléculas formadas por otras moléculas
más sencillas. La unidad estructural aislada se llama monómero y la macromolécula recibe
el nombre de polímero.
EL AGUA EN LOS SERES VIVOS
El agua constituye el 75 % en peso de la materia viva. Cuanto más joven es el individuo,
más porcentaje de agua tiene en su organismo, que va perdiendo con el paso del tiempo.
Según su situación se clasifica en:
Agua circulante: que se desplaza a través del organismo y es utilizada como transporte de
sustancias.
Agua de imbibición: Se encuentra empapando los materiales citoplasmáticos, unida
débilmente a los materiales biológicos de los que se separa por desecación a los 100 ºC
Agua ligada: retenida en combinaciones diversas en el interior de las células, no
desaparece por desecación.
Propiedades del agua
La diferencia de atracción de electrones hace que el átomo del agua sea un dipolo eléctrico
con lo que las moléculas tienden a asociarse por puentes de hidrógeno. Se forman grupos de
hasta nueve moléculas, pero se deshacen al momento.
Elevada capacidad disolvente y dispersante: Es el disolvente universal y tanto las sales
cristalizadas, los iones y los compuestos orgánicos se disuelven con facilidad en ella. Así
mismo dispersa sustancias anfipáticas, que contienen grupos hidrófobos e hidrófilos.
Elevada tensión superficial: es decir, que al contacto con otro medio forma una película
bastante resistente.
Alto calor específico: el agua necesita una caloría para elevar un gramo 1 ºC, un valor
relativamente alto que permite que el agua absorba o libere cantidades de calor sin sufrir
variaciones en su temperatura.
Alta conductividad: facilita la distribución del calor por toda la masa de agua.
Alto calor de vaporización: necesita mucho calor para pasar a estado gaseoso.
Funciones biológicas del agua
Vehículo de transporte de sustancias: debido a su poder disolvente y dispersante
transporta sustancias de un punto a otro del organismo. Por otra parte, resulta
indispensable para el intercambio de materia entre célula y medio.
Medio de reacción: gracias al poder disolvente, la mayoría de las biomoléculas están
disueltas en agua y de ese modo reaccionan entre sí.
Reactivo químico: participa en las reacciones por su capacidad de disociarse en iones H+
y OH-, como ocurre en la hidrólisis, rotura de enlaces introduciendo agua.

Agente regulador de la temperatura: ya que su alto calor específico le convierte en un
excelente amortiguador de los cambios térmicos.
LAS SALES MINERALES EN LOS SERES VIVOS
En todos los seres vivos, tanto animales como vegetales se encuentran:
En estado sólido, formando parte de estructuras esqueléticas, como el calcio en los huesos o
la sílice en los caparazones de algas.
En su mayoría en disolución, en forma iónica. Su metabolismo se diferencia del de los
demás componentes de la materia viva en que no pueden ser ni producidas ni degradas. Las
funciones principales de las sales son la regulación de los procesos osmóticos, la regulación
del pH y la acción específica de los cationes
Regulación de los procesos osmóticos
Si dos sustancias se ponen en contacto por difusión, el soluto pasa de la más concentrada a
la más diluida hasta igualar concentraciones. Sin embargo, si dichas disoluciones se separan
por una membrana impermeable (solo deja pasar el disolvente), únicamente pasará el
disolvente de la más diluida, o hipotónica, a la más concentrada, o hipertónica. Este
proceso se denomina ósmosis.
La presión osmótica, que es la que se ejerce contra la membrana plasmática, es capaz de
hacer ascender la disolución en contra de la gravedad.
En la ósmosis se produce el fenómeno de plasmólisis, en el que la célula que desprende
agua para igualar la concentración se arruga y el contrario, de turgencia, en el que la célula
se dilata tanto que puede llegar a reventar. La membrana plasmática es la que actúa como
membrana semipermeable.
Regulación del pH
Para su buen funcionamiento, las células requieren un pH próximo a la neutralidad. Sin
embargo, como resultado de las reacciones metabólicas, continuamente se están
produciendo sustancias ácidas o básicas que alteran el pH. Para evitarlo, el organismo
dispone de ciertos sistemas químicos, denominados amortiguadores o tampón que evitan
el cambio de pH constituidos por un ácido débil y una sal del mismo ácido. El más
importante es el formado por ácido carbónico y carbonato sódico.
Acción específica de los cationes
Los cationes ejercen diversas acciones que dependen del tipo de catión y no pueden ser
sustituidos por otro. Algunos de ellos son antagónicos, es decir, uno estimula una acción y
otro la inhibe. Los cationes de Na y K son los que paralizan el corazón en la diástole,
mientras que el Ca lo hace en la sístole, complementándose
Teniendo todo esto en cuenta, podemos afirmar que para la vida, los líquidos han de
guardar las siguientes relaciones:
Ser isotónico con las células (misma concentración)
Tener un pH apropiado, cercano a la neutralidad
Composición catiónica equilibrada, en determinada proporción

ESTADOS FISICOS DE LA MATERIA
Estado sólido. Así se encuentran las sustancias que forman estructuras esqueléticas y de
protección. Son inorgánicas (calcio) u orgánicas (celulosa)
Estado gaseoso. Son los gases que intervienen el metabolismo celular (oxígeno y dióxido
de carbono) y los que son inertes (nitrógeno)
Estado líquido. Sustancias disueltas en agua.
Estudio de las disoluciones coloidales
Los solutos de elevado peso molecular se denominan partículas coloidales o coloides. Sus
propiedades son:
o Capacidad de presentarse en estado de sol o de gel, es decir, en un estado más fluido o
más viscoso. Ese paso de un estado a otro lo determina la cantidad de agua. El citoplasma
interior está en estado de sol mientras que en la periferia se encuentra en estado de gel.
o Elevada viscosidad, oponen gran resistencia al desplazamiento relativo de sus moléculas.
o Gran poder adsorbente, poseen la capacidad de unir a su superficie gran cantidad de
moléculas. Cuanto menos sea el tamaño de las partículas, mayor es su adherencia.
o Presentan el efecto Tyndall. Al atravesarlas la luz presentan un aspecto turbio, por la
reflexión y la refracción de la luz.
o No se pueden sedimentar. Son estables y no sedimentan, al contrario que las
suspensiones. Sin embargo, puede conseguirse mediante ultra centrifugación.
o Se pueden purificar por diálisis, es decir, separar las partículas coloidales de las no
coloidales mediante una membrana.
o Se pueden separar por electroforesis, es decir, mediante la acción de una carga eléctrica.
LOS GLÚCIDOS
CONCEPTO DE GLÚCIDO, FUNCIONES Y CLASIFICACIÓN
Los glúcidos son los aldehídos o cetonas de alcoholes polivalentes y sus derivados
formados por oxidación, reducción, sustitución y polimerización.
Se encuentran en todos los seres vivos donde desempeñan una función energética, si bien
algunos tienen función estructural, sobre todo en vegetales.
Las unidades básicas de los glúcidos son las osas o monosacáridos, compuestos
hidrolizables de tres a siete átomos de carbono.
Los ósidos nos compuestos formados por la unión de varios monosacáridos con pérdida de
una molécula de agua en cada enlace. Se subdividen en:
Holósidos: constituidos únicamente por varios monosacáridos. Si se unen de 2 a 10 se
originan los oligosacáridos. Si son más de 10, se forman polisacáridos.
Heterósidos: formados por una parte glucídica y otra, llamada aglucón, de carácter
proteico (glucoproteinas) o lipídico (glucolípidos).
MONOSACÁRIDOS

Composición, propiedades y nomenclatura
Son sustancias no hidrolizables, cristalizables, blancas, solubles en agua y de sabor dulce,
por lo que se les denomina azúcares. Químicamente, son compuestos de 3 a 7 átomos de
carbono en el que uno de los átomos está unido por doble enlace a un átomo de oxígeno y
el resto está unido a un grupo hidroxilo.
Según el número de carbonos pueden ser desde triosas hasta heptosas y se reúnen en dos
grandes grupos según la naturaleza de su grupo carbonilo: aldosas si es un aldehído, que ha
de localizarse en el primer carbono, y cetosas si el grupo es una cetona en el segundo
carbono.
Estereoisomería y actividad óptica
Se denominan isómeros estructurales a aquellas sustancias que tienen la misma fórmula
empírica pero cuyos átomos están unidos de distinta forma.
Estereoisomería de los monosacáridos
Se debe a la existencia de carbonos asimétricos, que son aquellos cuyas valencias están
unidas a cuatro sustituyentes distintos. Esto da pie a que las moléculas con la misma
fórmula estructural tengan diferentes configuraciones espaciales. Dichas moléculas son
estereoisómeros o isómeros geométricos.
Los monosacáridos presentan esta isomería por la posición espacial de los grupos
alcohólicos de sus carbonos asimétricos. La forma D es la que tiene el grupo OH hacia la
derecha, y la forma L a la izquierda. Una forma D es el enantiómero o imagen especular de
su forma L. El número de isomerías viene dado por 2n donde n es el número de carbonos
asimétricos.
Los monosacáridos que se diferencian en la configuración de un solo carbono asimétrico se
denominan epímeros.
Actividad óptica
Hay una gran diferencia para diferenciar enantiómeros por la similitud de sus características
físicas. No obstante, se distinguen por su actividad óptica.
Esta propiedad consiste en que las disoluciones de los monosacáridos hacen girar el plano
de polarización de la luz polarizada en cierto ángulo. Si el ángulo es hacia la derecha, se
denominan dextrógiros, y si es a la izquierda levógiros. Se representan con + y -
respectivamente y no corresponden a la forma D y L respectivamente aunque en muchos
casos suele coincidir.
Formas cíclicas de los monosacáridos
En el caso de monosacáridos de 5 o más átomos de carbono, un grupo carbonilo es capaz de
formar enlace con un grupo alcohólico dando lugar a los hemiacetales.
En las hexosas, el grupo carbonilo reacciona con uno de los grupos alcohólicos de la
molécula (el 4 o 5 para las aldosas y el 5 o 6 para las cetosas) resultando un anillo de 5 o 6
eslabones. Cuando el anillo tiene 5 eslabones se denominafuranosa y cuando tiene
6, piranosa.

Al formarse este anillo, el carbono carbonílico se convierte en asimétrico, dando lugar a dos
nuevos isómeros, el (OH a la derecha) y el
(OH a la izquierda).
Para construir una forma cíclica se siguen las siguientes normas:
o Los grupos -OH y -H, que en la fórmula lineal estén situados hacia la derecha, quedan
hacia abajo, excepto el carbono unido al puente oxídico.
o Con trazos gruesos se representan los enlaces que se encuentran por delante y por encima
del papel y con trazos finos los que se encuentran por detrás y por debajo. El anillo
quedaría perpendicular al plano del papel.
o En la forma el grupo hidroxilo está hacia la derecha y por
tanto se dispone abajo y en la forma está hacia la izquierda,
por lo que se dispone hacia arriba.
DISACÁRIDOS
Composición, propiedades y nomenclatura
Son sustancias blancas, cristalizables, solubles en agua y de sabor dulce, por lo que también
se llaman azúcares. Químicamente resultan de la unión de dos monosacáridos, con
liberación de una molécula de agua. Los disacáridos más importantes están formados por
dos hexosas y su enlace se denomina O-glucosídico.
o Enlace monocarbonílico: se establece entre el grupo carbonílico de uno de los
monosacáridos y un grupo alcohólico del otro monosacárido.
o Enlace dicarbonílico: se establece entre los carbonos carbonílicos de los dos
monosacáridos.
o Disacáridos naturales y su distribución
 Maltosa: está formada por dos moléculas de D-glucopiranosa unidas por enlace
(14).
 Celobiosa: está constituida por dos moléculas de D-glucopiranosa unidas por enlace
(14)
 Lactosa: está formada por una molécula de D-galactopiranosa y otra de D-glucopiranosa
unidas mediante un enlace (14).
 Sacarosa: consta de una molécula de D-glucopiranosa y otra de fructofuranosa unidas por
un enlace (12).
o POLISACÁRIDOS
o Concepto, propiedades, clasificación y función
Los polisacáridos son sustancias de elevado peso molecular no cristalizables, insípidas y
poco solubles en agua. Se forman por la unión de n moléculas de monosacárido con
separación de n-1 moléculas de agua siendo n>10.
Por lo tanto, son polímeros hidrolizables y su hidrólisis origina monosacáridos. Si son del
mismo tipo, es unhomopolisacárido y si son de distinto heteropolisacárido.

Según sus funciones biológicas se clasifican en:
 Polisacáridos de reserva: actúan como reserva de energía a corto plazo.
 Polisacáridos estructurales: se utilizan como materiales de construcción de paredes
celulares, exoesqueletos, etc...
 Polisacáridos de reserva
Se localizan fundamentalmente en forma de grandes gránulos en el citoplasma celular. Los
más importante son el almidón, el glucógeno y los dextranos.
 Almidón: es un homopolímero de la D-glucopiranosa integrado por dos constituyentes
distintos: la amilosa y la amilopectina. Es el polisacárido de reserva de los vegetales.
 Glucógeno: es un homopolímero de D-glucopiranosas. Es el polisacárido de reserva de
los animales, abunda en el hígado y en los músculos.
 Dextranos: son los polisacáridos de reserva de bacterias y levaduras y están constituidos
por homopolímeros de la D-glucopiranosa.
 Polisacáridos estructurales
Son especialmente importantes en los vegetales.
 Celulosa: es un homopolímero de la D-glucopiranosa. Constituye el principal componente
de las paredes celulares vegetales. Forma parte de la fibra alimentaria, restos de alimentos
no digeridos que ayudan a la digestión
 Quitina: es un homopolímero de la N-acetil-D-glucosamina. Es el principal componente
estructural del exoesqueleto de los insectos.
LOS LÍPIDOS
 CONCEPTO DE LÍPIDO, FUNCIONES Y CLASIFICACIÓN
Son un conjunto de sustancias orgánicas muy heterogéneas pero todos están formados por
largas cadenas hidrocarburadas que pueden estar sustituidas o no por diferentes grupos
funcionales. Son compuestos ternarios, contienen C H y O.
La característica que los reúne es que son insolubles en agua pero solubles en disolventes
orgánicos. Es debido a que carecen de polaridad y por tanto son hidrófobas.
Desempeñan dos funciones principales: depósito de energía a largo plazo y componentes
estructurales de las células. También ejercen funciones reguladoras, sirven como cubiertas
protectoras o de aislante térmico.
 Los ácidos grasos
Uno de los componentes importantes de muchos lípidos, pero no de todos, son los ácidos
grasos, que son ácidos orgánicos o carboxílicos con un número par de átomos de carbono,
desde 4 hasta 30. estructuralmente adoptan forma de zigzag.
Pueden ser de dos tipos, que determinan su geometría:
 Saturados: sin dobles enlaces en la cadena.
 Insaturados: con uno o más dobles enlaces.

Los ácidos grasos se obtienen mediante síntesis metabólica o en la dieta. Hay algunos,
denominados esenciales, que sólo pueden obtenerse mediante ingestión directa. En los
humanos son el linoleico y el linolénico.
 Propiedades de los ácidos grasos
 Físicas:
 Se pueden ionizar. A pH neutro el -COOH se transforma en -COO-
 Pueden ser sólidos o líquidos. El punto de fusión aumenta con el tamaño del ácido graso
y disminuye con el grado de instauración.
 Se orientan en el agua. Poseen una cabeza hidrófila y una cola hidrófoba.
 Monocapas: son películas superficiales sobre el agua donde las colas se sitúan
 Micelas: son agrupaciones esféricas en las que la cabeza esta hacia el exterior y la cola
hacia el interior
 Bicapas: son agrupaciones que separan dos medios acuosos.
 Químicas:
 Forman ésteres mediante una reacción de esterificación. Un ácido graso se une a un
alcohol para formar un éster con desprendimiento de un H2O.
 Forman sales mediante una reacción de saponificación en la que los ácidos grasos
reaccionan con los álcalis dando lugar a los jabones
 Clasificación de los lípidos
Los ácidos grasos no aparecen casi nunca sin combinar, sino que se hallan presentes en
diferentes clases de lípidos que se clasifican así:
 Saponificables: por hidrólisis dan ácidos grasos y por calentamiento dan jabón. Son
ésteres.


Insaponificables: no contienen ácidos grasos y por tanto no pueden dar jabón.
Comprenden terpenos y esteroides
 LÍPIDOS SIMPLES SAPONIFICABLES
 Glicéridos o acilglicéridos

Son ésteres del alcohol glicerina (propanotriol) con ácidos grasos. En la mayoría de los
casos, los tres grupos hidroxilos están esterificados y reciben el nombre de triglicéridos;
pero también hay diglicéridos y monoglicéridos.
Los triglicéridos en que los tres grupos alcohólicos de la glicerina están esterificados por el
mismo ácido graso se denominan triglicéridos simples y se designan según el ácido graso
cambiando la terminación -ico por -ina.
Los triglicéridos que contienen dos o tres ácidos grasos diferentes son los mixtos y se
designan según cual sea el ácido graso y la posición en la que se encuentre cambiando -ico
por -oil. Ejemplo: 1 palmitoil - 2 estearoil - 3 oleoil glicérido.
Los glicéridos comprenden las grasas y los aceites, que se diferencian en que las grasas son
sólidas a temperatura ambiente y predominan en los animales mientras que los aceites son
líquidos y predominan en los vegetales.
Los glicéridos tienen función de reserva de energía, ya que en al oxidarse se obtiene gran
cantidad de energía. Son las principales fuentes a largo plazo. Los glicéridos tienen mayor
capacidad de almacenamiento que los glúcidos.
 Céridos o ceras
Son ésteres de ácidos grasos de cadena larga > 10 C con un alcohol monohidroxílico de
cadena larga también.
Dado su consistencia y solubilidad están muy difundidos para proteger tanto la superficie
de hojas y frutos contra la evaporación como el cuerpo de los animales como refrigeración.
Por tanto, tienen función protectora.
 LÍPIDOS COMPLEJOS SAPONIFICABLES
Son compuestos de carácter anfipático que forman parte de las membranas celulares, por lo
que también se conocen como lípidos de membrana junto con el colesterol. Contienen
ácidos grasos, por lo que pueden formar jabones
 Fosfoglicéridos o glicerofosfolípidos
Son ésteres de la glicerina con ácidos grasos y ácido fosfórico, unido éste, a su vez, a un
alcohol. Los fosfoglicéridos son moléculas anfipáticas, en las que se distinguen una cabeza
hidrófila y una cola hidrófoba. Tienen función estructural.
 Esfingolípidos
También son componentes de las membranas, es decir, función estructural. A diferencia de
los fosfoglicéridos, tienen esfingosina en vez de glicerina.
Tienen dos colas hidrófobas, una formada por la esfingosina y otra por un ácido graso,
unidas por un enlace amida. La molécula resultante es la ceramida, a la que se unen
diversos compuestos para formar esfingomielinas y glucolípidos
 Fosfoesfingolípidos
Son lípidos formados por la unión de la ceramida con el ácido fosfórico y un aminoalcohol.
La cabeza resultante es hidrófila.
 Glucoesfingolípidos

Son lípidos formados por la unión de la ceramida a una o varias unidades glucídicas. Se
dividen en cerebrósidos (una unidad de galactosa o glucosa) y gangliósidos (cabezas
polares con varias unidades glucídicas).
 LÍPIDOS INSAPONIFICABLES (sin ácidos grasos)
 Terpenos
Son lípidos que resultan de la polimerización de varias unidades de hidrocarburo isopreno
(2-metil, 1-3 butadieno). Los más importantes son los carotenoides, formados por ocho
isoprenos, entre los que destacan:
 Carotenos: Pigmentos muy abundantes en vegetales, a los que dan el color rojo.
Químicamente son hidrocarburos.
 Xantofilas: Pigmentos responsables de la mayor parte de los colores amarillentos de las
plantas. Son derivados alcohólicos de los carotenos.
Otro terpeno de gran importancia es la vitamina A.
 Esteroides
Son lípidos derivados del hidrocarburo esterano.
 Esteroles: son los más abundantes. En plantas predomina el estigmasterol y en los
animales el colesterol. Tienen función estructural y son precursores de muy diversas
sustancias.
 Ácidos biliares: son esteroides procedentes de la degradación del colesterol. Componen
parte de la bilis y su función es emulsionar las grasas.
 Hormonas esteroideas: pertenecen a este grupo las hormonas sexuales, como la
testosterona y el estradiol y las de las cápsulas suprarrenales, como la aldosterona y el
cortisol.
 Vitamina D o antirraquítica: regula el metabolismo del calcio y su absorción intestinal.
Su carencia causa el raquitismo
 LIPOPROTEÍNAS
Son asociaciones de lípidos y proteínas de las cuales existen dos tipos: los sistemas de
membranas, que participan en la constitución de las membranas celulares, y las
lipoproteínas de transporte del plasma sanguíneo.
Un exceso de lipoproteínas de alta densidad causa una concentración excesiva de
colesterol.
LAS PROTEÍNAS
 CONCEPTO DE PROTEÍNA, FUNCIONES Y CLASIFICACIÓN
Son biomoléculas orgánicas integradas por al menos cuatro elementos: carbono, hidrógeno,
oxigeno y nitrógeno, que se considera característico de este grupo.
Químicamente son polímeros de moléculas relativamente sencillas denominadas
aminoácidos. Los aa se unen entre sí originando oligopéptidos o polipéptidos.

Cuando el número de aa supera los 50 o el peso molecular es mayor de 5000, se habla
propiamente de proteínas, que se clasifican en holoproteínas, formadas únicamente por
aminoácidos o heteroproteinas si contienen componentes no proteicos.
Las proteínas son los compuestos orgánicos más abundantes de la materia viva,
constituyendo alrededor del 50%. Las funciones principales de las proteínas son:
 Función estructural: las proteínas son el principal material de construcción de los seres
vivos. Está presente en todas las membranas.
 Función enzimática: el conjunto de reacciones químicas que se llevan a cabo en las
células está regidas por un tipo de proteínas: Las enzimas.
 Función de transporte y almacenamiento: muchos iones y moléculas pequeñas son
transportados por proteínas como la hemoglobina.
 Función hormonal: varias hormonas como la insulina y la somatropina (hormona del
crecimiento) son proteicas.
 Función contráctil: las proteínas como la actina y la miosina son parte esencial de los
sistemas contráctiles.
 Función de defensa y protección: los anticuerpos más importantes, las
inmunoglobulinas, son proteínas.
 Función de reserva: algunas proteínas sirven de reserva proteica de aminoácidos, no de
energía, como la ovalbúmina.
 Función de recepción y transmisión de señales: como la que realizan las proteínas que
captan estímulos externos y los transmiten al interior.
 Función de control del crecimiento y diferenciación celular: es decir, controlan la parte
del ADN que ha de expresarse en cada momento.
 Funciones muy variadas como la función anticongelante.
 AMINOÁCIDOS
 Concepto
Los aminoácidos son ácidos orgánicos que tienen un grupo amino en el carbono C-2, al que
se unen un hidrógeno y un grupo radical distintivo.
Todas las proteínas están formadas con tan sólo 20 aminoácidos.
 Propiedades de los aminoácidos
Son sustancias incoloras, cristalizables, no hidrolizables y de sabor variado. Suelen
disolverse bien en disolventes polares y no polares.
 Comportamiento ácido-base. La presencia de un grupo carboxílico les dota de carácter
ácido mientras que el amino les confiere carácter básico.
 Estereoisomería y actividad óptica: Poseen al igual que los monosacáridos actividad
óptica, con isómeros dextrógiros y levógiros. La isomería geométrica depende de la
posición del grupo amino: forma D o L.
 ENLACE PEPTÍDICO Y PÉPTIDOS

Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlace peptídico, que se establece por reacción
entre el grupo carboxilo de un aminoácido de uno y el grupo amino del otro, liberándose
una molécula de agua.
El dipéptido ocasionado presenta un grupo amino y un grupo carboxilo libres, los cuales
pueden unirse a otros aminoácidos.
 COMPOSICIÓN Y FORMA DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas están compuestas por una o varias cadenas polipeptídicas, y aunque sólo
existen 20 aminoácidos, las combinaciones pueden ser infinitas.
Las cadenas polipeptídicas, resultantes de la unión de los aminoácidos no son moléculas
lineales, sino que se pliegan en el espacio, dividiéndose en:
 Proteínas fibrosas: se hayan en forma de hebras. Función estructural.
 Proteínas globulares: plegadas en forma esférica. Función dinámica...
 Estructura de las proteínas
La forma de las proteínas es consecuencia de su organización tridimensional y se organiza
en cuatro niveles:
 Estructura primaria: corresponde a la secuencia de aminoácidos, nos dice que
aminoácidos forman la proteína
 Estructura secundaria: se da como resultado del plegamiento de las cadenas. Las más
importantes son la alfa hélice, en la que los se establecen enlaces de hidrógeno
intracadenarios produciendo una hélice, y la estructura de hoja plegada, donde los puentes
de hidrógeno son intercadenarios y forman las aristas de la cadena.
 Estructura terciaria: aquí se determinan como las cadenas se pliegan para dar forma a la
estructura globular. Las proteínas fibrosas no tienen este tipo de estructura propiamente
dicho. Los enlaces son muy variados.
 Estructura cuaternaria: se trata simplemente de una asociación de las cadenas
polipeptídicas. Esta estructura solo la presentan las proteínas oligoméricas, es decir,
formadas por dos o más cadenas polipeptídicas.
 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
 Solubilidad. El grado de solubilidad depende de diversos factores. En general las
proteínas fibrosas son insolubles en agua mientras que las globulares son solubles, aunque
presentan gran variabilidad. Al ser sustancias de gran peso molecular dan lugar a coloides,
por lo que la mayoría de las membranas son impermeables a las proteínas.
 Especificidad de las proteínas. Cada proteína es distinta en cada especie aunque realice
la misma función en todas ellas. Incluso dentro de una misma especie, cada individuo se
diferencia por las proteínas que poseen.
 Capacidad amortiguadora. Las proteínas tienen carácter anfótero, por ello se comportan
como ácidos o bases liberando o tomando protones en función del pH que se desee obtener
en la célula.

 Desnaturalización. Fácilmente pueden perder su configuración espacial característica. No
se rompe el enlace peptídico (la estructura primaria) pero la proteína pierde sus estructuras
secundaria y terciaria. En algunos pasos es posible volver al estado inicial restableciendo
las propiedades iniciales, entonces se produce la renaturalizacion.
 PRINCIPALES TIPOS DE PROTEÍNAS
 Holoproteínas (proteínas simples)
 Globulares: Son solubles en agua y realizan funciones dinámicas:
 Protaminas: Se encuentran en ácidos nucleicos.
 Histonas: Se encuentran en ácidos nucleicos.
 Albúminas: reserva proteica y transporte de sustancias
 Globulinas: coagulación e inmunidad.
 Gluteninas: función de reserva. Abundan en vegetales.
 Fibrosas: son insolubles en agua y se presentan esencialmente en los animales,
desempeñando función estructural y de protección.
 Colágeno: proteína estructural de los tejidos conectivos.
 Queratina: proteínas resistentes a los agentes químicos y por ello utilizado como cubierta.
 Elastinas: muy elásticas. Se encuentran en vasos sanguíneos, tendones y pulmones.
 Fibroínas: proteínas resistentes y flexibles, utilizadas en telas de araña, capullos, nidos...
 Heteroproteínas (proteínas conjugadas o compuestas)
 Glucoproteínas: el grupo prostético está formado por glúcidos. Destacan:
 Mucinas: tienen papel protector. Son las mucosas.
 Hormonas gonadotróficas
 Peptidoglucanos: forman las paredes bacterianas
 Inmunoglobulinas: función defensiva frente a antígenos.
 Fosfoproteínas: el grupo prostético es ácido fosfórico. Es importante la caseína de la
leche, que tiene función de reserva nutritiva.
 Lipoproteínas: el grupo prostético es un lípido. Destacan las estructurales y las
transportadoras de plasma.
 Nucleoproteínas: el grupo prostético son los ácidos nucleicos.
 Cromoproteínas: el grupo les dota de una coloración característica.
 Porfirínicas: el grupo prostético es un anillo de porfirina. Aquí se incluyen las
hemoglobinas, las mioglobinas, los citocromos y las coloplastinas (clorofila como grupo
prostético).
 No porfirínicas: incluye las hemocianinas, flavoproteínas y carotenoproteínas.
LOS ÁCIDOS NUCLEICOS

 CONCEPTO, TIPOS Y FUNCIONES DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS
Los ácidos nucleicos son biomoléculas formadas por C H O N y P. Se trata de moléculas de
gran tamaño formadas por la polimerización de los nucleótidos.
Todos los organismos tienen ADN y ARN excepto los virus que sólo poseen uno.
El ADN es el material genético y cumple las siguientes funciones:
 Almacenar la información genética: El ADN contiene las instrucciones precisas para
sintetizar todas las proteínas.
 Transmitir la información genética, es decir, copiarse exactamente en cada generación
mediante la replicación o duplicación.
La función del ARN es expresar la información genética, es decir, ejercer las órdenes
contenidas en el ADN y sintetizar las proteínas.
 NUCLEÓSIDOS Y NUCLEÓTIDOS
Los nucleótidos contienen tres componentes característicos: ácido fosfórico, una base
nitrogenada y una pentosa que puede ser ribosa o desoxirribosa.
Las bases nitrogenadas son derivados de la purina y la pirimidina.
Las bases púricas son la Adenina y la Guanina, presentes en ADN y ARN.
Las bases pirimidínicas son Citosina (presente en ADN y ARN), Timina (presente sólo en
ADN) y Uracilo (presente sólo en el ARN)
Una molécula de base nitrogenada se une a una pentosa originando un nucleósido
Los nucleótidos son ésteres fosfóricos de los nucleósidos en los que el ácido fosfórico
esterifica a uno de los grupos hidroxilo libres de la pentosa.
 Funciones de los nucleótidos
 Precursores de los ácidos nucleicos, es decir, son sus constituyentes.
 Coenzimas, entre las que destacan adenosín fosfatos (ATP y ADP), piridín nucleótidos
(NAD y NADP), flavin-nucleótidos (FMN y FAD) y coenzima A.
 Mensajeros químicos: desencadenan respuestas metabólicas.
 POLINUCLEÓTIDOS
Son la unión de los nucleótidos mediante enlaces fosfodiéster.
El ADN es un polinucleótido formado por desoxirribonucleótidos de adenina guanina,
citosina y timina. El ARN es un polinucleótido formado por ribonucleótidos de adenina,
guanina citosina y uracilo.
 ESTRUCTURA DEL ADN: MODELO DE WATSON Y CRICK
 Estructura primaria: viene dada por la secuencia de nucleótidos de una cadena de
polinucleótidos.
 Estructura secundaria: es la conformación espacial de las cadenas como consecuencia
del plegamiento de las mismas.

Según este modelo, cada molécula de ADN está compuesta por dos largas cadenas de
polinucleótidos, complementarias, antiparalelas y enrolladas alrededor de un eje imaginario
central, formando una doble hélice. Se mantienen unidas mediante puentes de hidrógeno
establecidos entre las bases nitrogenadas de una y otra.
Entre A y T se establecen dos puentes de hidrógeno y entre C y G tres. La suma de las
bases púricas es igual a la de las bases pirimidínicas según la ley de Chargaff.
Dado que lo único que puede variar en los ADNs de distintas especies es la secuencia de
nucleótidos, la información genética radica en el orden de estos.
 Superenrollamiento y empaquetamiento del ADN
En los ADNs circulares se produce una continuidad de la hélice de modo que el principio se
une al final.
En las células eucariotas, el empaquetamiento del ADN se hace mediante la asociación con
proteínas, normalmente histonas. Así se forma la fibra cromosómica, que presenta unos
engrosamientos llamados nucleosomas donde la doble hélice envuelve a la proteína.
 Tipos de ADN
 En las células eucariotas es bicatenario lineal, asociado con proteínas.
 En las bacterias es bicatenario circular y superenrrollado, normalmente no asociado a
proteínas.
 En los virus, es monocatenario o bicatenario, lineal o circular. Puede estar asociado con
proteínas
 ESTRUCTURA DEL ARN
El ARN está constituido por una sola cadena de polinucleótidos, excepto en algunos virus,
que es bicatenario.
Presenta una estructura primaria que en ocasiones se pliega enfrentando bases, e incluso a
veces se retuerce y se asocia a proteínas. Sin embargo, su estructura normal no es la
helicoidal.
 Tipos de ARN
 El ARNm (mensajero) es lineal, sin zonas bicatenarias. Su función es transmitir la
información genética desde el núcleo al citoplasma. Se une a una de las dos cadenas del
ADN y cuando acaba su función desaparece. Cada grupo de tres bases del ARNm que
especifica un aminoácido se denomina triplete o codón.
 El ARNt (transcripción) adopta una estructura de hoja de trébol. En uno de sus brazos
presenta un triplete de bases, denominado anticodón, por donde se fija el ARNm. El ARNt
debe reconocer a los aminoácidos de forma específica y transportarlos hasta el ribosoma, y
reconocer los codones del ARNm.
 El ARNr (ribosómico) constituye el 80% del total. Se encuentra asociado a proteínas, y
esta asociación forma los ribosomas.
 EL CÓDIGO GENÉTICO

Se denomina gen estructural o cistrón a cada fragmento de ADN que dirige la síntesis de
una cadena polipeptídica. La correspondencia que existe entre los nucleótidos del ADN y
los aminoácidos de las proteínas se denomina código genético.
El código genético es un código de triplete, de manera que se puede decir que a un gen con
un determinado orden de tripletes le corresponde una cadena polipeptídica con un
determinado orden de aminoácidos.
De los 64 codones, o tripletes de bases que codifican a un aminoácido, 61 corresponden a
aminoácidos, y tres a codones de iniciación y terminación.
El código genético está degenerado, lo que significa que cada aminoácido puede ser
codificado por más de un triplete distinto.
El código genético es universal, es decir, un mismo triplete codifica el mismo aminoácido
en todas las especies, con alguna excepción.
LAS ENZIMAS
 CONCEPTO DE CATÁLISIS Y DE ENZIMA
La energía necesaria para que se den las reacciones químicas se denomina energía de
activación. Un catalizador es una sustancia que aumenta la velocidad de una reacción, no se
gasta durante la misma y se necesita en pequeñas cantidades.
La energía de activación puede vencerse mediante calor, pero esto tiene consecuencias en
las células. Por ello se utilizan biocatalizadores denominados enzimas. La molécula sobre la
que actúa se denomina sustrato.
Las enzimas son catalizadores orgánicos coloidales capaces de actuar fuera de la célula que
los produce y que en su mayoría, químicamente son proteínas.
 Propiedades de las enzimas
 Especificidad de la catálisis enzimática:
La especificidad de acción indica la capacidad de la enzima por seleccionar una de las
diversas reacciones posibles. La especificidad de sustrato indica el sustrato que actúa sobre
la enzima.
Algunas enzimas actúan únicamente sobre un sustrato determinado (especificidad
absoluta). Otras enzimas actúan sobre compuestos con una característica estructural común
(especificidad de grupo). Por último, algunas enzimas actúan sobre un tipo de enlace,
independientemente del tipo de moléculas (especificidad de clase).
 Reversibilidad
Una enzima actúa del mismo modo en una reacción independientemente del sentido en el
que se dé esta.
 Eficacia
Una sola molécula de enzima puede catalizar la reacción de miles de moléculas de sustrato.
La enzima no se consume, recupera su estado inicial al final del proceso.
 Gran poder catalítico

Multiplican la velocidad de las reacciones por un millón o más.
Las enzimas pueden estar presentes en todas las células (respiratorias) o solo en algunas
(gástricas). Dentro de las células, su distribución no es uniforme, son que la mayor parte de
ellos se localizan en organismos concretos y determinan las funciones de los mismos.
 CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS
 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidación reducción.
 Transferasas: catalizan la transferencia de distintos grupos atómicos.
 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis.
 Liasas: rompen enlaces por vía no hidrolítica.
 Isomerasas: catalizan reacciones de isomerización
 Ligasas o sintetasas: catalizan la formación de enlaces mediante ATP.
 COFACTORES ENZIMÁTICOS
Son conjuntos no proteicos que colaboran con la enzima. La enzima recibe el nombre de
apoenzima y el conjunto de enzima y cofactor se denomina holoenzima.
 Activadores inorgánicos: iones metálicos.
 Coenzima: pueden actuar como cofactor de muchas enzimas distintas. Algunos están
unidos solo funcionalmente y otros íntimamente.
 CENTRO ACTIVO Y MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS
El centro activo es la parte del enzima que se pone en contacto directo con el sustrato. Aquí
se deben localizar aminoácidos de fijación y aminoácidos catalizadores. El resto de la
proteína enzimática consta de aminoácidos estructurales.
El enzima se adapta al sustrato al modo que un guante lo haría a una mano. Ya tiene una
forma más o menos prefijada pero el ajuste total se adquiere al contacto.
 Reacción enzimática y su cinética
La reacción enzimática se realiza mediante la unión de la enzima y el sustrato para formar
un complejo. A continuación el complejo ES se escinde liberando la enzima sin alterar y los
productos de la reacción.
La velocidad de una reacción se define como la cantidad de materia transformada en
función del tiempo.
 Factores que influyen en la velocidad de las reacciones
 Concentración de la enzima: la actividad enzimática es directamente proporcional a la
concentración de la enzima siempre que haya un exceso de sustrato, la velocidad crece
proporcionalmente con la cantidad de enzima.
 Concentración del sustrato y producto: la actividad enzimática crece hasta llegar a un
valor máximo que se produce cuando la concentración de sustrato o de producto se iguala
a la de la enzima (inhibición)

 Temperatura: existe una temperatura óptima en la que se acelera la ecuación química
pero en la que aún no se ha desnaturalizado la enzima.
 El pH: la enzima desarrolla su actividad entre dos valores límites y alcanza su máximo
grado de acción en un pH normalmente cercano a la neutralidad.
 INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
Un inhibidor es la sustancia capaz de disminuir la velocidad de reacción de una reacción
enzimática. Existen reversibles (se pueden desprender de la enzima) e irreversibles (la
destruyen o desactivan).
 Inhibición competitiva
El inhibidor tiene una forma muy parecida a la del sustrato y por tanto tiene afinidad por la
enzima. Si consigue unirse a la enzima, se paraliza la reacción.
 Inhibición no competitiva
El inhibidor se sitúa en una parte distinta de la enzima y conforma el conjunto ESI que se
descompone mucho mas lentamente.
 CONTROL DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
 Regulación alostérica
Esto se produce en las enzimas alostéricas, que adoptan dos formas: T o de alta afinidad y
R o de baja afinidad por un metabolito regulador que recibe el nombre de efector o
modulador. Cuando este modulador se une a la forma T, esta aumenta su actividad, y
cuando se une a la R, esta la reduce.
 Regulación por modificaciones covalentes
Se trata de interconversiones enzimáticas por medio de otras enzimas de una forma inactiva
a otra activa y puede ser irreversible o reversible.
 Regulación del metabolismo
El ADN, mediante la represión metabólica puede paralizar la síntesis de enzimas
Por otra parte, unas enzimas pueden producir productos que sirvan como inhibidores de la
primera enzima de la cadena, de modo que toda la cadena queda desactivada.
FORMAS ACELULARES Y CELULAS
 FORMAS ACELULARES
Son partículas de un tamaño menor y más sencillas que las células. No realizan funciones
de nutrición y relación, y la reproducción sólo se lleva a cabo mediante células huésped.
 Composición y estructura de los virus
Cada partícula vírica está formada por un bloque de ácido nucleico o genoma vírico,
rodeado por una cubierta proteica o cápsida. La unión de estos dos recibe el nombre de
nucleocápsida.
El genoma vírico está constituido por una o más moléculas de ADN o ARN, pero nunca los
dos tipos simultáneamente.

La cápsida puede estar desnuda o rodeada por una envoltura lipoproteica constituida por
una bicapa lipídica. Según sea esta se distinguen:
 Viriones helicoidales: los capsómeros se disponen en forma de hélice.
 Viriones icosaédricos: tienen forma de poliedro regular de 20 caras triangulares en cuyo
interior se apelotono el ácido nucleico.
 Viriones complejos: entre ellos están la mayoría de los bacteriófagos. Constan de cabeza
(cápsida icosaédrica), cola ( a través de la cual pasa el ácido nucleico a la célula a infectar)
y placa basal, que es por donde se ancla a la célula parasitada.
 Replicación de los virus
La reproducción se produce por multiplicación por síntesis y posterior reunión de sus
componentes dentro de una célula huésped. Consta de las siguientes fases:
 Adsorción: fijación de los viriones a la membrana mediante enlaces químicos.
 Penetración: entrada en el citoplasma del ácido nucleico o del virión completo.
 Multiplicación: el ácido nucleico domina el metabolismo celular replicándose y
dirigiendo la síntesis de proteínas.
 Ensamblaje: los componentes sintetizados se reúnen bien espontáneamente o bien por
intervención de enzimas codificadas por genes víricos.
 Liberación: los viriones salen de la célula produciéndose a menudo su rotura.
 Ciclo biológico de un bacteriófago
 Ciclo lítico: es el más frecuente y conduce a la destrucción celular.
Adsorción: las fibras caudales se unen químicamente a ciertas moléculas de la pared
bacteriana. A continuación, clava las espinas basales, por lo que también quedan unidos
mecánicamente.
Penetración: el fago perfora la pared celular mediante enzimas y la cola se contrae,
inyectando el ADN en el citoplasma.
Eclipse: el ácido nucleico se replica y el metabolismo de la bacteria comienza a producir
genes víricos.
Ensamblaje: las proteínas se reorganizan.
Lisis: por acción enzimática, la bacteria se rompe y se liberan los fagos.
Ciclo lisogénico.
El ADN vírico se incorpora al de la bacteria y así al replicarse esta las bacterias hijas
contienen este ADN. Mediante estímulos externos se puede activar el ADN vírico
produciendo la formación de viriones.
LA ORGANIZACIÓN CELULAR
Las células son las asociaciones más simples de biomoléculas capaces de mantenerse frente
al medio. Todas las células presentan los siguientes rasgos:

o Membrana plasmática: separa pero no aísla el interior y el exterior celular. Regula el
intercambio entre célula y medio.
o Citoplasma: líquido donde se realizan las reacciones metabólicas.
o Material genético: representado por el ADN.
LA ORGANIZACIÓN PROCARIOTA
Características generales
La membrana plasmática está rodeada de una cubierta rígida o pared celular, con
composición química diferente de la de las eucariotas. El citoplasma contiene ribosomas
mas pequeños que los eucariotas. El material genético está constituido por una sola
molécula de ADN que recibe el nombre de cromosoma procariota y que no está encerrado
en un núcleo definido.
Morfología de las bacterias: según su forma se dividen en:
o Cocos: bacterias redondeadas que pueden presentarse aisladas o agrupadas en pares
(diplococos) en cadenas (estreptococos), en racimos (estafilococos) o en masas cúbicas
(sarcinas).
o Bacilos: bacterias con forma cilíndrica, alargadas y rectas.
o Espirilos: bacterias largas y onduladas
o Vibrios: bacterias con forma de coma
o Estructura de la célula bacteriana
o Pared celular. Mantiene la forma y regula la presión osmótica.
o Membrana plasmática. Regula el intercambio celular y origina unos complejos
mesosomas que aumentan la capacidad de absorción.
o Citoplasma. Semejante a la de las eucariotas. Carece de la mayor parte de los orgánulos y
contiene gran cantidad de ribosomas 70S.
o Material genético. Está formado por una molécula de ADN bicatenario fuertemente
plegado. Además pueden presentarse pequeños anillos de ADN denominados plásmidos,
que no son estrictamente necesarios.
o Apéndices bacterianos. Destacan los flagelos, filamentos que proporcionan movilidad.
Los pelos intervienen en el proceso de conjugación. La función de las fimbrias se
desconoce.
o Fisiología de las bacterias
La nutrición de las bacterias se desarrolla de todas las maneras existentes. Su reproducción
es asexual y se realiza por división simple, aunque poseen mecanismos de transferencia de
ADN entre unas u otras, llamados procesos parasexuales.
o LA ORGANIZACIÓN EUCARIOTA
Se diferencian de las procariotas en la estructura celular, la organización del material
genético y el mecanismo de división.

o Estructura general de las células eucariotas
La característica fundamental es la existencia de un conjunto de endomembranas, que dan
lugar a los orgánulos, así como la presencia de un núcleo definido.
o Organización del material genético
Tienen varios cromosomas cuyo número es fijo para cada especie y cada uno de ellos está
constituido por una molécula lineal de ADN unido a histonas.
o Mecanismo de división celular
Se reproducen por división mitótica, en contra de la bipartición procariota.
o Diferencias entre células vegetales y animales:
 Las vegetales suelen ser de mayor tamaño y presentan una cubierta rígida de celulosa
denominada pared celular.
 En las vegetales están muy desarrolladas las vacuolas y existen plastos que tienen función
de almacenamiento y síntesis de algunas sustancias.
 Las células animales contienen unos orgánulos denominados centriolos, relacionados con
la organización de los cilios y flagelos.
ESTRUCTURAS DE LA CÉLULA EUCARIOTA
o PARED CELULAR
o Composición química y estructura
La pared celular es una cubierta, gruesa y rígida, que rodea la membrana plasmática de las
células vegetales. Está formada mayoritariamente por polisacáridos, fundamentalmente
celulosa.
Estructuralmente está compuesto por una masa fundamental o matriz en la que se hallan
intercaladas fibras de celulosa. Estas fibras están formadas por macrofibrillas, a su vez
constituidas por microfibrillas enrolladas entre sí. Cada microfibrilla está compuesta por
micelas celulósicas, polimerización de cien celobiosas.
 Pared primaria: se presenta en todas las células vegetales, delimitándolas externamente.
Permite el crecimiento de la superficie de la célula.
 Pared secundaria: aparece una vez finalizado el crecimiento y se sitúa entre la membrana
plasmática y la pared primaria y dota a la célula de rigidez.
 Diferenciaciones de la pared celular
Las punteaduras y los plasmodesmos permiten el paso de sustancias al interior de la célula.
Las punteaduras son interrupciones en la membrana plasmática que suelen coincidir entre
células próximas. Los plasmodesomos son finos conductos que ponen en contacto dos
células contiguas.
 Funciones de la pared celular
La pared celular constituye una especie de exoesqueleto que determina la forma de la
célula, teniendo funciones de protección y de sostén. Evitan la rotura celular por choque
osmótico.

 MEMBRANA PLASMÁTICA
La membrana plasmática es una delgada envoltura que recubre el citoplasma, permitiendo
que el contenido celular tenga una composición distinta a la del medio. La membrana
plasmática regula el intercambio célula-medio.
 Composición química
 Lípidos de membrana.
Existen fosfolípidos, algunos glucolípidos, y en células animales, colesterol. Todos ellos
son anfipáticos, por lo que se orientan en presencia de agua.
 Proteínas de membrana
Al igual que los lípidos, son anfipáticas: las regiones polares sobresalen en la superficie de
la membrana mientras que las regiones polares se orientan hacia el interior. Según su grado
de asociación con los lípidos se clasifican en:
 Proteínas intrínsecas o integrales: pueden formar glucoproteínas. Para aislarlas de los
lípidos es necesario destruir la membrana.
 Proteínas extrínsecas o periféricas: están débilmente asociadas a los lípidos, por lo que
se pueden aislar con facilidad.
 Glúcidos de membrana
Todos ellos están unidos a lípidos o a proteínas y se encuentran sobresaliendo en la
superficie externa, formando una capa periférica llamada glucocálix.
 Estructura y funciones
 Organización de los lípidos
Debido a su carácter anfipático, los lípidos de las membranas se ordenan en forma de
bicapa lipídica, caracterizada por ser impermeable a la mayoría de las biomoléculas y por
ser fluida, es decir, que las moléculas pueden desplazarse libremente dentro de la bicapa en
difusión lateral, rotación, flexión y flip-flop.
 Organización de las proteínas: el mosaico fluido
Las membranas están formadas por una bicapa lipídica fluida en la que las proteínas
intrínsecas se encuentran dispersas, atravesando total o parcialmente la bicapa, con una
disposición en mosaico. Las proteínas extrínsecas están dispuestas en el exterior de la
membrana.
Por tanto, la bicapa lipídica constituye el armazón mientras que son las proteínas las que
desarrollan todas las funciones específicas.
 CITOPLASMA
Es el contenido celular entre la membrana plasmática y nuclear. Se compone de:
 Citosol
Es un líquido acuoso que contiene gran cantidad de sustancias disueltas: glucosa, sales
minerales, etc... su consistencia puede pasar de fluida (sol) a viscosa (gel).

Muchas de las proteínas disueltas son enzimas, por lo que en el citosol se llevan a cabo
multitud de reacciones metabólicas. Además en el citosol pueden almacenarse sustancias en
forma de gránulos denominadas inclusiones.
 Citoesqueleto
Es una red de filamentos proteicos que constituyen el soporte interno celular. Determina la
forma de la célula, su organización interna y su movimiento. Está constituido por tres tipos
de filamentos:
 Microfilamentos: son filamentos de actina que intervienen en procesos relacionados con
la movilidad celular como la contracción muscular, la emisión de pseudópodos o la
formación del anillo contráctil.
 Filamentos intermedios: desempeñan funciones de tipo estructural.
 Microtúbulos: cilindros que se organizan a partir de un centro y cuyas funciones son
mantener la forma de la célula, el transporte intracelular de orgánulos, movimiento de
cromosomas y organización del citoesqueleto.
 ORGÁNULOS MICROTUBULARES
 Centríolos
Son la unión de nueve grupos de tres microtúbulos cada uno. Están rodeados por un
material denso denominado material pericentriolar y de una irradiación de microtúbulos
denominado éster. El conjunto de denomina centrosoma. Su función es la organización de
cilios y flagelos y del huso mitótico.
 Cilios y flagelos
Son apéndices móviles. Los cilios son cortos y numerosos mientras que los flagelos son
largos y escasos. Se distinguen los siguientes componentes:
 Tallo: está constituido por nueve pares de microtúbulos periféricos y dos microtúbulos
sencillos centrales.
 Zona de transición: base del cilio.
 Corpúsculo basal: está incluido en el citoplasma y tiene la misma estructura que un
centríolo.
 RIBOSOMAS
Son pequeños gránulos donde se realiza la fase de traducción de la síntesis proteica. Están
compuestos por varias moléculas de ARNr asociadas a proteínas. Estructuralmente están
constituidos por dos subunidades. Se presentan en el citosol, el retículo endoplasmático
rugoso y mitocondrias. Normalmente están unidos en largas cadenas formando
polirribosomas o polisomas.
Las proteínas sintetizadas en el citosol quedan libres mientras que las sintetizadas junto al
retículo endoplasmático rugoso son depositadas en la luz del mismo.
 SISTEMA DE ENDOMEMBRANAS
Es un complejo sistema de vesículas y sacos aplanados, revestidos por membranas y
extensamente comunicados entre sí que ocupa parte del citoplasma.

 Retículo endoplasmático (RE)
Está constituido por una serie de cavidades membranosas de forma irregular.
 RE rugoso: se localiza cerca del núcleo y presenta ribosomas adheridos.
 RE liso: en general más alejado del núcleo y carece de ribosomas.
Entre las funciones del RE destacan:
 Soporte mecánico: proporciona un sostén adicional al citoplasma.
 Sistema de transporte
 Síntesis de lípidos: a cargo de enzimas localizados en las membranas del REL. Se
sintetizan fosfolípidos, colesterol y hormonas esteroideas.
 Acumulación y transformación de proteínas: a cargo del RER que recibe las proteínas
de los ribosomas adheridos.
 Destoxificación: el REL es capaz de metabolizar sustancias tóxicas.
 Aparato de Golgi (AG)
Está constituido por un conjunto de unidades llamadas dictiosomas que son un conjunto de
vesículas aplanadas y apiladas. El AG realiza las funciones de formación de lisosomas y
secreción.
 OTROS ORGÁNULOS MEMBRANOSOS
 Lisosomas
Son vesículas rodeadas por una membrana presentes en todas las células eucariotas y cuyo
interior contiene gran cantidad de enzimas hidrolíticas capaces de digerir la mayoría de las
macromoléculas biológicas.
 Peroxisomas
Son gránulos que contienen enzimas oxidativas utilizadas para oxidar sustancias nocivas
para su mejor eliminación.
 Mitocondrias
 Morfología y función
Son alargadas y suelen presentarse uniformemente por todo el citoplasma. Su función es
producir la fase aerobia de la respiración celular y oxidar aminoácidos.
 Ultraestructura mitocondrial
Están constituidos por una membrana externa, lisa y permeable, una cámara externa,
situada entre las dos membranas y con composición similar a la del citosol, una membrana
interna, que presenta crestas mitocondriales que aumentan su superficie de absorción y una
cámara interna ocupara por la matriz mitocondrial, muy rica en proteínas.
 Plastos o plástidos
Son orgánulos membranosos, exclusivos de las células vegetales con capacidad de
sintetizar y almacenar diferentes sustancias. Pueden ser leucoplastos (acumulan sustancias

de reserva como el almidón), cromoplastos (contienen pigmentos rojos) y cloroplastos
(sintetizan y acumulan clorofila, encargados de la fotosíntesis).
 Ultra estructura de los cloroplastos
Poseen una envoltura formada por una membrana externa permeable y una interna menos
permeable. Un estroma, región rodeada por la membrana interna donde se observan
moléculas de ADN y ribosomas. Los tilacoides están inmersos en el estroma. Son sáculos
aplastados constituidos por una membrana que rodea un espacio tilacoidal.
 Vacuolas
Son cavidades intracitoplasmáticas, mucho más desarrolladas en las células vegetales
procedentes de vesículas del RE y del AG. Sus funciones son almacenar agua y sustancias
de reserva o aislar sustancias tóxicas.
 EL NÚCLEO INTERFÁSICO
 Características generales: es donde se almacena el ADN y por tanto, el que rige toda la
actividad celular.
 Membrana nuclear: está formada por dos membranas concéntricas separadas por un
espacio perinuclear. La membrana se interrumpe en poros que permiten el intercambio de
sustancias.
 Nucleoplasma: matriz compuesta fundamentalmente por enzimas
 Cromatina:
 Composición: es la asociación de ADN y proteínas. Las proteínas son de dos tipos,
histonas (función estructural) y no histónicas (funciones muy diversas). Cada molécula de
ADN con sus proteínas asociadas es un cromosoma
 Ultraestructura: la cadena de ADN se enrolla en torno a un grupo histónico y se pliega
hasta condensarse y llegar a los cromosomas.
 Nucleólos: son los gránulos intranucleares donde se fabrican las subunidades
constituyentes de los ribosomas. Tienen una zona fibrilar y otra granular.
FUNCIONES DE AUTOCONSERVACIÓN
 FUNCIONES CELULARES DE RELACIÓN
El objetivo de estas funciones es la supervivencia del individuo, posibilitando su
aclimatación a los cambios ambientales. Las reacciones motrices pueden ser movimientos
locomotores, que suponen el desplazamiento de la célula (ameboide y vibrátil) y los
movimientos no locomotores, que suponen el movimiento de algunas partes de la célula
(contráctil).
 VISIÓN GLOBAL DE LA NUTRICIÓN CELULAR
Mediante la nutrición, la célula toma materia y energía del exterior y las transforma con dos
objetivos: fabricación de nuevos materiales y obtención de energía.
 Ingestión y digestión

La ingestión es la penetración de sustancias en la célula, mientras que la digestión se realiza
por enzimas hidrolíticas.
 Metabolismo
Es el conjunto de reacciones químicas enzimáticas que sufren los nutrientes, en el interior
de la célula con los dos objetivos antes indicados. Comprende dos aspectos:
 Anabolismo: conjunto de reacciones por las cuales a partir de los productos iniciales se
originan otros más complejos y energéticos. Por tanto, la célula consume energía.
 Catabolismo: conjunto de reacciones por las cuales los sustratos iniciales se transforman
en productos más sencillos, por lo que se libera energía.
 PAPEL DE LA MEMBRANA EN LOS INTERCAMBIOS CELULARES
 Intercambio de moléculas pequeñas
Se debe a la permeabilidad de la membrana, que debe ser altamente selectiva:
 Difusión a través de la bicapa lipídica
La membrana permite el paso de moléculas no polares, pero no de iones.
 Transporte mediado por proteínas
Se divide en difusión simple por medio de proteínas de canal, difusión facilitada por medio
de permeasas y transporte activo mediante bombas; este último proceso requiere un aporte
de energía por realizarse en contra de gradiente.
 Intercambio de macromoléculas
 Endocitosis: es el conjunto de procesos por medio de los cuales la célula incorpora
moléculas de gran tamaño y partículas sólidas. Pueden ser de tres tipos: fagocitosis (la
partícula se une a receptores específicos hasta que la membrana rodea la partícula),
pinocitosis (introducción inespecífica de líquido extracelular) y endocitosis mediada por
receptor (introducción altamente específica de líquido extracelular).
 Exocitosis: es el conjunto de procesos por los cuales la célula elimina al exterior
moléculas de gran tamaño
 METABOLISMO Y ENERGÍA
 Importancia del ATP
Por cada mol de ATP degradado se obtienen unas 7 Kcal. por lo que el ATP es la moneda
de energía. Las reacciones biológicas que liberan energía van unidas a la síntesis de ATP.
 Mecanismos generales de obtención del ATP
El ATP puede obtenerse por fosforilación oxidativa (ADP+Pi+EnergíaATP+H2O), que es
el método más común de regeneración en las células aerobias.
También puede obtenerse mediante fosforilación a nivel de sustrato, consistente en añadir
el fósforo de un compuesto fosfatado al ADO. Es una fuente de ARP en todas las células,
tanto en las aerobias como en las fermentadoras.
 Células autótrofas y heterótrofas

Todas las células necesitan sustancias orgánicas energéticas para elaborar sus propios
materiales y obtener energía en forma de ATP.
 Células heterótrofas: se nutren tanto de sustancias orgánicas como inorgánicas,
tomándolas del medio que las rodea
 Células heterótrofas: se nutren exclusivamente de materia inorgánica porque son capaces
de realizar procesos anabólicos especiales. Según qué tipo de energía ambiental utilicen
hay dos clases:
 Quimiosintéticas: obtienen la energía de reacciones químicas exotérmicas que provocan
en su medio.
 Fotosintéticas: procede de la luz solar y la obtención de ATP se lleva a cabo mediante la
fosforilación fotosintética o fotofosforilación, mediante una serie de procesos redox
impulsados por la energía proporcionada por la luz solar
 RUTAS METABÓLICAS
 Rutas catabólicas
El catabolismo es la parte degradativa del metabolismo, en que las sustancias orgánicas se
degradan, mediante reacciones escalonadas, obteniéndose productos más sencillos y
liberándose energía la mayor parte en forma de ATP.
En el catabolismo aerobio existen tres fases principales:
 Durante la fase I, las macromoléculas se hidrolizan hasta llegar a moléculas más sencillas.
 En la fase II, todas las moléculas se descomponen hasta llegar a un compuesto de dos
carbonos, el acetil-CoA, que constituye una encrucijada metabólica, ya que todos los
compuestos llegan a degradarse en él.
 En la fase III, el grupo acetilo del acetil-CoA se incorpora al ciclo de Krebs en el que se
oxida totalmente dando lugar a CO2 y H2O
Por tanto, podemos decir que las rutas catabólicas son convergentes, ya que a partir de
productos muy variados obtenemos unos pocos productos finales comunes.
 Rutas anabólicas
Es la parte constructiva del metabolismo y también consta de tres partes. Como ejemplo
están las proteínas: en la fase I, se producen los ácidos orgánicos. En la fase II, los
aminoácidos y en la fase tres las proteínas.
Por tanto, las rutas anabólicas son divergentes, ya que a partir de unas pocas moléculas
precursoras sencillas se sintetiza una gran variedad de macromoléculas.
FOTOSÍNTESIS Y QUIMIOSÍNTESIS
 VISIÓN GLOBAL DE LA FOTOSÍNTESIS
La fotosíntesis es un proceso mediante el cual la materia inorgánica se transforma en
orgánica y, paralelamente, se absorbe energía luminosa que se transforma en energía
química, la cual queda almacenada en las sustancias orgánicas obtenidas.
 Pigmentos fotosintéticos

Todas las células fotosintéticas contienen uno o más tipos de clorofila. Además de clorofila,
las células fotosintéticas contienen otros pigmentos accesorios, principalmente
carotenoides, que actúan como receptores de luz suplementarios. Los pigmentos
fotosintéticos se hallan agrupados en conjuntos llamados fotosistemas.
 Mecanismo general de la fotosíntesis
 Fase luminosa: conjunto de reacciones dependientes de la luz, cuyo objetivo es la
absorción de energía luminosa y su transformación en energía química.
H2D + A + ADP + Pi AH2 + D + ATP
 Fase oscura: conjunto de reacciones independientes de la luz. Su objetivo es la captación
de CO2 y su reducción para formar fundamentalmente glucosa.
CO2 + AH2 + ATP A + 1/n (CH2O)n + ADP + Pi
 Tipos de fotosíntesis:
 Fotosíntesis oxigénica: el donador de electrones es el H2O, por lo que en el proceso se
desprende O2, mientras que el aceptor es el NADP+.
 Fotosíntesis anoxigénica: el donador de electrones es una sustancia distinta del agua por
lo que en el proceso no se desprende O2. el aceptor es NAD+
 FASE LUMINOSA DE LA FOTOSÍNTESIS OXIGÉNICA
 Constitución de los fotosistemas
La captación d energía luminosa es función de las clorofilas y carotenos, que se encuentran
en la membrana de los tilacoides y se agrupan en dos fotosistemas.
En cada fotosistemas la molécula encargada de transformar la energía luminosa en química
se denomina centro de reacción fotoquímico. En el PSI este se denomina P700 por
alcanzar su máxima excitación a esta longitud de onda y en el PIS se llama P680. Las otras
moléculas reciben el nombre de colectoras y absorben la energía para transmitirla al centro.
La ecuación de cada fotosistema es:
2 H2O + 2 NADP+ Luz 2 NADPH + 2 H+ + O2
 El flujo de electrones: esquema Z
Este esquema explica como el centro activo del PSI, tras la influencia de la energía
luminosa, pierden dos electrones y se oxidan. Estos electrones se recuperan tras la
oxidación del centro del PIS, que recupera los suyos mediante la fotolisis del agua.
Para desplazar los electrones “cuesta arriba” se necesita un aporte energético obtenido de la
síntesis del ATP en la fosforilación.
 Fotofosforilación
Es el proceso mediante el cual se sintetiza ATP, a partir de ADP + Pi, acoplado al flujo de
electrones en la fase luminosa, por lo que la energía proviene de la luz.
 Hipótesis quimiosintética: según esto, los procesos redox de transporte electrónico están
ligados a la síntesis de ATP mediante la creación de un gradiente de protones a través de
una membrana.

 Fotofosforilación acíclica y cíclica: la primera se da en la fase luminosa, cuando los
electrones eliminados de la clorofila son reemplazados por electrones procedentes del
agua. La segunda se da en la fase oscura y en ella los electrones desprendidos por la
clorofila vuelven a ella en circuito cerrado.
 FASE OSCURA DE LA FOTOSÍNTESIS
Se realiza en el estroma de los cloroplastos y su objetivo es la fijación del CO2 y su
posterior transformación en sustancias orgánicas. Este proceso el Ciclo de Calvin.
 Ciclo de Calvin: se subdivide en tres fases.
 Fase de fijación del CO2
El CO2 reacciona con la ribulosa-1,5-difosfato (RuBP) dando lugar a un compuesto de seis
carbonos ce se disocia en dos moléculas de ácido 3-fosfoglicérido.
 Fase reductiva
Mediante el consumo de ATP y NADPH se fosforila el ácido 3-fosfoglicérico consiguiendo
ácido 1,3-difosfoglicérico. Se reduce posteriormente el grupo carboxilo a aldehído
obteniéndose 3-fosfogliceraldehído.
 Fase regenerativa
Se inicia a partir de la anterior mezcla de triosas y tiene dos objetivos: obtención de
diversas sustancias orgánicas sencillas y regeneración de la ribulosa-difosfato consumida.
En la obtención de glucosa, dos triosas se unen para sintetizar la glucosa y las 10 triosas
restantes regenera las 6 moléculas de ribulosa puestas en juego.
 Obtención fotosintética de compuestos nitrogenados y azufrados
En el ciclo de Calvin, las células fabrican diferentes compuestos por reducción del CO2 que
actúa como fuente de carbono, pero no hay incorporación de nitrógeno ni de azufre, que
son aportados por las sales minerales. La obtención de estos compuestos conlleva la
reducción de los nitratos y los sulfatos que aportan el N y el S.
 Balance global del proceso fotosintético (para una glucosa)
Fase Luminosa: 12H2O + 12NADP+ + 18ADP+Pi 6O2 + 12NADPH+H+ + 18ATP
Fase Oscura : 6CO2+18ATP+12NADPH+H+ C6H12O6+6H2O+18ADP+Pi+12NADP
 FOTOSÍNTESIS Y EVOLUCIÓN
En la evolución biótica fue crucial la aparición de organismos fotosintéticos, y la
fotosíntesis oxigénica conllevó la transformación de una atmósfera reductora a otra
oxidante, con las siguientes consecuencias:
 Finalización de la síntesis abiótica de materia orgánica.
 Aparición de los seres aerobios
 Formación de la capa de ozono
 QUIMIOSÍNTESIS

Es un proceso por el cual la materia inorgánica es transformada en materia orgánica
utilizando para ello la energía libre procedente de reacciones exergónicas.
Las bacterias quimiolitótrofas oxidan ciertos compuestos para liberar energía y utilizar esta
para reducir el CO2, los nitratos y los sulfatos a sustancias orgánicas.
Entre ellas están las nitrificantes las sulfobacterias y las ferrobacterias.
Por otra parte, los organismos fijadores de nitrógeno representan una importante fuente de
dicho elemento para la biosfera, ya que son capaces de reducir el nitrógeno molecular e
incorporarlo a sustancias orgánicas.
OTROS PROCESOS ANABÓLICOS
 ANABOLISMO DE GLÚCIDOS
 Biosíntesis de monosacáridos: gluconeogénesis
Las células heterótrofas pueden obtener polisacáridos mediante hidrólisis o fabricarlos a
partir de moléculas procedentes del metabolismo. Este procedimiento es la
gluconeogénesis: obtención de glucosa a partir de precursores no glucídicos.
Mediante la vía gluconeogénica, el ácido pirúviCo se convierte en glucosa y los precursores
no glucídicos más utilizados son el ácido láctico algunos aminoácidos y la glicerina. Es un
proceso muy costoso energéticamente, para fabricar una molécula de glucosa a partir de dos
de pirúvico se consumen 6 ATP, por las 2 de la glucólisis.
 Biosíntesis de polisacáridos
En los animales destaca la gucogenogénesis a partir de glucosa. Este polisacárido
constituye una forma de almacenamiento de energía a corto plazo. En las células vegetales
se fa la amilogénesis.
Este proceso se fa sobre todo en el músculo esquelético y en el hígado. El glucógeno del
músculo constituye una reserva de glucosa que se degrada para la contracción muscular. El
glicógeno hepático actúa como reserva de glucosa que pasa a la sangre para abastecer a los
tejidos.
 ANABOLISMO DE LÍPIDOS
Los triglicéridos constituyen una reserva de energía a largo plazo.
 Biosíntesis de glicerina y de ácidos grasos
Las células pueden obtener glicerina a partir de la hidrólisis de los triglicéridos o de la
dihidroxiacetona procedente de la glucólisis.
Por su parte, los ácidos grasos pueden provenir de los triglicéridos o del proceso de
biosíntesis de ácidos grasos, que tiene lugar en el citosol a partir del acetil-CoA.
 Biosíntesis de triglicéridos
Este proceso consiste en la esterificación de los dos primeros grupos de la glicerina-3-
fosfato y la posterior hidrólisis del grupo fosfato, para proceder a la esterificación de este
tercer grupo, obteniéndose un triglicérido
 ANABOLISMO DE ÁCIDOS NUCLEICOS

Depende de los nucleótidos que se quieran formar. En los ribonucleótidos, se distinguen
entre los de purina y los de pirimidina. Los desoxirribonucleótidos provienen de reacciones
de reducción de sus correspondientes ribonucleótidos.
 ANABOLISMO DE PROTEÍNAS
 Biosíntesis de aminoácidos
Las rutas metabólicas para la obtención de aminoácidos no esenciales, es decir, los que no
pueden ingerirse directamente, tienen dos aspectos:
 El origen del esqueleto carbonatado: suele ser un ácido orgánico que se obtiene de la
glucólisis o del ciclo de Krebs.
 El origen del grupo amino procede del amoniaco, cuyo origen varia desde la fijación del
nitrógeno atmosférico, de la reducción de los nitratos o de otro aminoácido, mecanismo
utilizado por los animales
 Biosíntesis de proteínas
Es el proceso mediante el cual se expresa la información genética y, en esencia, consiste en
fabricar cadenas peptídicas con un orden concreto de aminoácidos, determinado por el
orden de tripletes de ADN. Consta de transcripción y traducción.
 TRANSCRIPCIÓN
Mediante este proceso se sintetizan los diversos tipos de ARN a partir de la información
contenida en el ADN. En estas reacciones intervienen unas enzimas, las ARN-polimerasas,
que catalizan la unión de los ribonucleótidos y utilizan como sustrato los ribonucleótidos 5-
fosfato.
Sus fases son:
 Iniciación: unión de la ARN-polimerasa al promotor y separación de las dos cadenas del
ADN, formándose una “burbuja” que avanza.
 Elongación: crecimiento de la molécula de ARN.
 Terminación: reconocimiento de la señal de terminación por parte del ARN-polimerasa,
lo que desencadena la separación de la molécula de enzima, del ADN y del ARN
transcrito.
 Maduración: transformaciones del ARN trascrito. En procariontes sólo maduran los
trascritos correspondientes a los ARNr y ARNt, mientras que en eucariontes, además se
procesa el ARNm.
 TRADUCCIÓN
La traducción consiste en la unión de aminoácidos en un orden concreto, determinado por
el orden de tripletes o codones del ARNm. Es el proceso de síntesis de proteínas
propiamente dicho y tiene lugar en los ribosomas, que se unen a un ARNm para formar un
polirribosoma.
La traducción tiene lugar en cinco etapas:
 Activación de los aminoácidos o unión de los mismos a sus ARNt correspondientes

 Iniciación de la cadena peptídica, por unión del primer aminoacil-ARNt al centro P del
ribosoma, donde se sitúa el codón iniciador del mensajero
 Elongación de la cadena por unión de los aminoacil-ARNt al centro A y translocación
ribosomal, de modo que los aminoácidos se van uniendo, uno a uno, a la cadena peptídica
en formación
 Etapa de terminación, al llegar al ribosoma a un triplete sin sentido, con lo que la cadena
peptídica se libera al citosol
 Etapa de plegamiento y transformación, por la cual la cadena peptídica alcanza su
conformación tridimensional definitiva, biológicamente activa.
CATABOLISMO
 IDEAS BÁSICAS SOBRE CATABOLISMO
Los procesos catabólicos son semejantes en todos los seres vivos y se consideran como
tales aquellos en que partiendo de moléculas orgánicas se obtienen otras más sencillas, ya
sean inorgánicas u orgánicas.
La degradación por oxidación de las moléculas orgánicas constituye el proceso denominado
respiración celular, que ocurre en todo tipo de células y cuyo objetivo es la obtención de
ATP con que realizar los trabajos celulares. La respiración celular es un proceso redox.
Según esto hay tres tipos de respiración:
 Aerobia: el aceptor final de electrones es el O2. El sustrato se oxida totalmente y los
productos son inorgánicos. Es el tipo de respiración que más energía libera y el más
frecuente en los seres vivos.
 Anaerobia: el aceptor final de electrones es n compuesto inorgánico distinto del O2,
como el nitrato o el sulfato. Es muy poco frecuente.
 Fermentación: el aceptor final de electrones es un compuesto orgánico.
 CATABOLISMO DE GLÚCIDOS
Se distinguen el catabolismo de polisacáridos y el de monosacáridos.
Los principales glúcidos de reserva son el glucógeno y el almidón. A partir de ellos se
liberan moléculas de glucosa mediante hidrólisis.
Con respecto al catabolismo de los monosacáridos algunos pueden incorporarse como tales
a la vía glucolítica y otros se convierten en glucosa. En cualquier caso, los monosacáridos
son degradados mediante procesos catabólicos oxidativos.
 RESPIRACIÓN CELULAR AEROBIA
Consiste en una transferencia de electrones desde las moléculas orgánicas al oxígeno, el
sustrato más utilizado es la glucosa y la ecuación global es:
C6H12O6 + 6 O2 6 CO2 + 6 H2O + 696 kcal/mol
En esta ecuación sólo se presentan los productos iniciales y finales, pero se trata de en
proceso muy complejo en el que se pueden distinguir dos partes:
 Glucólisis: es una fase anaerobia, puede realizarse en ausencia de O2.

 Fase aerobia: necesita la presencia de O2 y es propiamente dicha la respiración celular.
 Glucólisis
Es una ruta catabólica que consiste en una serie de reacciones por medio de las cuales cada
molécula de glucosa es desdoblada en dos de ácido pirúvico.
EN condiciones aerobias el ácido pirúvico es oxidado hasta obtener CO2 y agua, mientras
que en condiciones anaerobias siguen otros caminos hasta llegar a las fermentaciones. Se
distinguen dos etapas: fase preparatoria y producción de energía.
 Fase preparatoria
Su objetivo es transformar las hexosas en un producto común, dos gliceraldehído-3-fosfato.
Por cada molécula inicial de glucosa se consumen dos ATP.
 Fase de producción de energía
Consiste en la transformación del gliceraldehído en ácido pirúvico mediante la oxidación de
la molécula, liberándose dos hidrógenos. Posteriormente se realiza la transferencia del
grupo fosfato con la obtención de dos moléculas de ATP.
 Fase aerobia
Consiste en la oxidación del pirúvico, obteniéndose finalmente CO2 y agua. Se diferencian
en tres procesos: oxidación, ciclo de Krebs y transporte de electrones.
 Oxidación del ácido pirúvico
Es un proceso en el que el ácido pirúvico sufre una descarboxilación activa que hace que se
transforme en acetil-CoA, con desprendimiento de una molécula de CO2.
 Ciclo de Krebs
Comienza y termina con la formación de una molécula de ácido cítrico. Su objetivo es
deshidrogenar el acetilo, con lo que se libera CO2 y átomos de hidrógeno.
El acetil-CoA se incorpora al ciclo de Krebs al unirse con una molécula de ácido
oxoalacético (C4), separándose el CoA y obteniéndose una molécula de ácido cítrico (C6).
A continuación tiene lugar una serie de reacciones encadenadas, en las que unos ácidos
orgánicos se transforman en otros, regenerándose finalmente el ácido oxoalacético con lo
que el proceso puede continuar.
Los resultados de una vuelta completa del ciclo son:
 Destrucción de un grupo acetilo y producción de dos moléculas de CO2 que junto con la
originada en la oxidación del pirúvico, abandonan la célula. Como la glucosa produce dos
ácidos pirúvicos, en total se desprenden 6 CO2.
 Liberación de 8 átomos de H, que son aceptados por NAD+ y FAD, obteniéndose 3
(NADH + H+) y 1 FADH2. Se multiplica por 2.
 Obtención de un ATP (x2)
En conjunto se obtienen 6 CO2 y 24 H en las siguientes formas: 2 FADH2 del ciclo de
Krebs y 10 (NADH + H+), de las cuales 2 proceden de la glucólisis, otras 2 de la oxidación
del ácido pirúvico y las 6 restantes del ciclo de Krebs.

 Transporte electrónico
Todos los átomos de hidrógeno liberados en el proceso respiratorio, que se encuentran en el
NADH y el FADH2, van a unirse finalmente con el oxígeno formándose agua. En esta
reacción de oxidación los electrones fluyen a través de una cadena respiratoria, cuyos
componentes se reducen y se oxidan alternativamente, de modo que la energía se libera
progresivamente.

Producción de moléculas en:

Matriz Transporte
Proceso Citosol
mitocondrial electrónico

2
2 ATP ATP
Glucólisis 6 ATP
2 NADH 6
ATP

Ácido pirúvico 6
2 x (1 NADH) 2 x (3 ATP)
a acetil-CoA ATP

2
Fase aerobia
ATP
de la 2 x (1 ATP) 2 x (9
respiración Ciclo de ATP) 18
2 x (3 NADH)
Krebs 2 x (2 ATP
2 x (1 FADH2) ATP)
4
ATP

38
ATP

 Balance energético de la respiración aerobia
 FERMENTACIÓN
La fermentación es un proceso de oxidación de la materia orgánica, cuya finalidad es la
obtención de energía en forma de ATP. El tipo de fermentación depende de las sustancias
orgánicas obtenidas.
 Principales tipos de fermentación
Cuando el sustrato de la fermentación es la glucosa, la primera etapa del proceso es la
glucólisis. En una segunda fase, el ácido pirúvico es transformado en diferentes productos
finales. Entre las clases de fermentación destacan
 Fermentación láctica
Consiste en la degradación de la glucosa a ácido láctico. La ecuación global es:
Glucosa (C6) + 2 (ADP + Pi) 2 Ácido láctico + 2 ATP

 Fermentación alcohólica
Consiste en la degradación de glucosa a etanol. La ecuación global es:
Glucosa (C6) + 2 (ADP + Pi) 2 Etanol (C2) + 2 CO2 + ATP
 Balance energético de las fermentaciones
La eficacia está cercana al 30% y el resto se desprende en forma de calor, por lo que la
fermentación es menos eficaz que la respiración aerobia, cercana al 40%.
 CATABOLISMO DE LÍPIDOS
 Catabolismo de los triglicéridos
Consiste en la hidrólisis de la molécula, gracias a enzimas lipasa, que da glicerina y ácidos
grasos. La glicerina se transforma en 3-P-gliceraldehído y se incorpora a la vía glucolítica,
mientras que los ácidos grasos se catabolizan por beta-oxidación.
 Beta-oxidación de los ácidos grasos
Consiste en una serie de reacciones mediante las cuales la molécula de ácido graso se va
partiendo cada dos carbonos, liberándose sucesivamente fragmentos de dos átomos de
carbono, en forma de acetil-CoA.
 Activación del ácido graso a partir de la unión del CoA.
 Captación de dos protones por el FAD, generándose FADH2-
 Incorporación de una molécula de agua.
 Nueva deshidrogenación por medio de la NAD+, con obtención de NADH+H+.
 Reacción del ácido graso con otro CoA, produciendo la escisión del mismo.
Los productos son, por tanto, un ácido graso activado con 2 carbonos menos, 1 acetil-CoA,
que se incorpora al Ciclo de Krebs, 1 FADH2 y 1 NADH+H+.
 Rendimiento energético de la oxidación de los ácidos grasos
En el catabolismo de un ácido graso de 16 C, se ha de dar 7 vueltas al ciclo, con lo que se
obtienen 8 acetil-COA (1 por vuelta + final) 7 FADH2 y 7 (NADH + H+).
8 acetil CoA x 12 ATP 96 ATP
7 FADH2 x 2 ATP 14 ATP
7 NADH+H+ x 3 ATP 21 ATP
Activación inicial -1 ATP
130 ATP
 CATABOLISMO DE COMPUESTOS NITROGENADOS
 Catabolismo de proteínas y ácidos grasos
Consta de desminación o pérdida del grupo amino, cuyo resultado es la obtención de un
esqueleto carbonado y de amoníaco; transformación metabólica de los esqueletos
carbonados; y excreción del nitrógeno amínico.Los ácidos nucleicos se hidrolizan hasta
llegar a ácidos fosfóricos, que pueden excretarse o reutilizarse para la síntesis de otros

compuestos; pentosas y bases nitrogenadas, que pueden utilizarse para fabricar nucleótidos
o excretarse.
FUNCIONES CELULARES DE REPRODUCCIÓN
 DIVISIÓN CELULAR
 División de las células procariotas
Se realiza por división simple, y consta de duplicación de ADN, unión de cada una de las
réplicas a un mesosoma distinto de la membrana e invaginación de la mebrana y
segmentación de la célula.
 División de las células eucariotas
Se duplica por división celular mitótica, que comprende dos fases: mitosis o cariocinesis,
proceso de divisicón del núcleo, cuya finalidad es que los cromosomas queden repartidos
igualmente entre células hijas; y citocinesis, o división del citoplasma. En algunas células
se produce la meiosis, cuya finalidad es posibilitar la reproducción sexual.
 El ciclo celular
Consta de dos periodos fundamentales: la interfase y la división. Dentro de la interfase se
distinguen tres fases:
 Fase G1: crece el tamaño celular y aumenta la cantidad de biomoléculas. Los centriolos
comienzan a separarse.
 Fase S: se inicia con la síntesis del ADN y termina con ella. Se sintetizan nuevas proteínas
y los centriolos comienzan a duplicarse
 Fase G2: finaliza la duplicación centriolar. Los filamentos de cromatina comienzan a
plegarse y se sintetizan algunas proteínas para la división.
La mitosis se inicia cuando los cromosomas empiezan a hacerse visibles al microscopio
óptico y finaliza con la formación de dos núcleos hijos.
 REPLICACIÓN DEL ADN
 Hipótesis semiconservadora
Como cada cadena sirve de molde para la síntesis de una nueva cadena complementaria, el
resultado es la formación de dos moléculas de ADN hijas, exactamente iguales entre sí e
iguales a la molécula progenitora.
Este modelo implica que, en cada molécula hija, una cadena procede de la molécula
progenitora y otra es de nueva síntesis, la duplicación es semiconservadora.
Otras hipótesis son la conservadora, que considera que una de las moléculas hijas
conservaría las dos cadenas mientras que la otra estaría formada por dos hebras de nuevas
síntesis; y la dispersora, que sostiene que en cada molécula hija habría fragmentos del ADN
progenitor y de nueva síntesis, mezclados entre sí.
 Mecanismo de replicación del ADN
La duplicación del ADN se realiza mediante el desenrollamiento y separación de las dos
cadenas, y formación de dos nuevas cadenas paralelas a aquéllas.

Las dos hebras se separan mediante enzimas por los tripletes de iniciación y proteínas las
mantienen separadas, mientras que las ARN-polimerasa se encargan de adicionar
nucleótidos a la hebra. Las dos horquillas de replicación avanzan en sentido bidireccional.
 EL NÚCLEO EN DIVISIÓN: LOS CROMOSOMAS
 Estructura de los cromosomas
La ultra estructura consta del enrollamiento de la doble hélice del ADN en torno a las
proteínas histónicas, que a su vez se empaquetan formando la fibra cromatínica. Está fibra
se dispone en forma de bucles, que se condensan múltiples veces hasta adoptar la forma
cromosómica.
 Morfología y tipos de cromosomas
En los cromosomas se distinguen las siguientes partes:
 Brazos del cromosoma: dos segmentos cromosómicos, con distinta dirección.
 Centrómero: la zona más estrecha que divide al cromosoma en sus dos brazos. A la
cromatina centromérica se adhiere una proteína llamada cinetocoro, donde se une el huso
mitótico.
 Telómeros: son los extremos de los cromosomas, que aseguran su integridad.
 Constricciones secundarias: resultan útiles para identificar un cromosoma.
 Satélite: está presente en ciertos cromosomas y se trata de una zona redondeada, unida a
los cromosomas por una constricción secundaria.
Según la posición de los brazos, se distinguen cuatro tipos de cromosomas:
 Metacéntricos: centrómero central y brazos iguales. Forma de V
 Submetacéntricos: un brazo algo más largo que el otro. Forma de L.
 Acrocéntricos: un brazo muy corto y otro muy largo. Forma cilíndrica.
 Telocéntricos: el centrómero situado en uno de los telómeros.
 Células diploides y haploides
Las células diploides son aquellas en las que sus cromosomas constituyen dos series
gemelas. Los de una pareja son homólogos. El número diploide es 2n.
Las células haploides presentan una serie de cromosomas todos diferentes entre sí. El
número es n.
En una célula diploide los cromosomas están en parejas y hay dos genes para cada carácter,
mientras que en una haploide todos los cromosomas son distintos y hay un solo gen para
cada carácter.
 Cariotipo y sexo
El cariotipo es la serie de características que permiten la identificación de un conjunto de
cromosomas, como su número, su tamaño, la posición centrómerica, etc...
La observación de los cariotipos ha permitido establecer las bases cromosómicas de la
determinación del sexo. El cariotipo está formado por dos tipos de cromosomas:

Los autosomas son los ordinarios, iguales en individuos masculinos y femeninos.
Los cromosomas sexuales o heterocromosomas son diferentes según el sexo del individuo.
Uno de los heterocromosomas es igual a los del otro sexo, pero su pareja es diferente y
distinto a cualquier otro cromosoma. El cromosoma igual en ambos sexos de denomina X y
el diferente y característico Y.
 DIVISIÓN CELULAR MITÓTICA
 Importancia biológica
La división mitótica es un proceso de división celular por el cual, a partir de una célula
madre se originan dos células hijas que tienen exactamente el mismo número y el mismo
tipo de cromosomas que la madre. En organismos unicelulares supone la formación de
nuevos individuos, y en pluricelulares, nuevas células para el crecimiento y desarrollo del
individuo y regenerar las células muertas.
 Mitosis o cariocinesis
Aunque es un proceso continuo se divide en cuatro fases:
 Profase
Comienza cuando los cromosomas empiezan a hacerse visibles. Se organiza el huso
mitótico: los centriolos se separan y organizan los microtúbulos polares del huso. Los
cromosomas siguen condensándose y se adhiere el cinetocoro al centrómero. Finalmente la
membrana nuclear se fragmenta y desaparece como tal, quedando los cromosomas en
contacto con el citoplasma. A partir del cinetocoro se originan los microtúbulos
cinetocóricos, que se imbrican en las fibras del huso. El resultado es que los cromosomas se
van separando y se orientan, cada cromática hacia un polo.
 Metafase
Las fibras del huso tiran de los cromosomas, que se disponen en el plano ecuatorial,
orientados radialmente. Esta forma recibe el nombre de placa ecuatorial.
 Anafase
Las dos cromátidas se separan, formando cromosomas hijos que se desplazan hacia cada
polo, donde se agrupan formando una masa.
 Telofase
Los cromosomas se van desenrollando y se reconstituye una envoltura nuclear y se forman
los nucleolos, formando dos núcleos hijos.
 Citocinesis
En células animales ocurre por estrangulación mediante la aparición de un anillo contráctil
que va estrechándose.
En células vegetales se provoca por la aparición de una placa celular formada por vesículas
obtenidas del Aparato de Golgi. Esta placa origina membranas plasmáticas nuevas.
 DIVISIÓN CELULAR MEIÓTICA
 Concepto de meiosis

La meiosis es un mecanismo especial de división celular por el cual, a partir de una célula
madre diploide, se originan cuatro células hijas haploides. Se trata de una división
reduccional que consta de cuatro etapas: interfase premeiótica, primera división meiótica,
interfase de la meiosis y segunda división meiótica.
 Primera división meiótica
Es el periodo más largo de la meiosis y consta de las mismas fases que la mitosis.
En la profase I los cromosomas homólogos se aparean y entre ellos se produce in
intercambio de material genético. Se consideran los siguiente períodos:
 Leptoteno: los cromosomas se hacen más visibles.
 Cigoteno: cada cromosoma se aparea con su homólogo (sinapsis) gen a gen. Se extiende a
modo de cremallera y el resultado es la formación de cromosomas bivalentes, con cuatro
cromátidas y dos centrómeros.
 Paquiteno: se acentúa la condensación de los cromosomas. Entonces ocurre el
entrecruzamiento y la recombinación genética. Los cromosomas se unen en los quiasmas.
 Diploteno: los dos cromosomas homólogos se separan, proceso conocido como desnapsis,
pero aún permanecen unidos por el quiasma.
 Diacinesis: desaparecen nucléolo y membrana a modo de una mitosis. Los cromosomas
homólogos siguen unidos por el quiasma, aún son bivalentes.
En la metafase I los cromosomas bivalentes se disponen en la placa metafásica y a
continuación se separan (anafase I) continua el proceso reconstituyéndose los dos núcleos
hijos (telofase II) y dividiéndose el citoplasma (citocinesis II).
Al final de la meiosis I, se han originado dos células hijas n con la mitad de cromosomas
que la madre, aunque el ADN esté duplicado y cada cromosoma está formado por dos
cromátidas.
En la segunda división meiótica se produce una división mitótica típica y la estructura
metafásica es igual a la I. El resultado global de la meiosis son cuatro células n con material
genético recombinado de las células madres.
GENÉTICA MOLECULAR
 PRUEBAS DE QUE EL ADN ES EL DEPOSITARIO DE LA INFORMACIÓN
GENÉTICA
 Estudios de genética en bacterias
Las bacterias son estudiadas por su velocidad de reproducción y el contenido menor de
material genético. Se estudian tanto los caracteres morfológicos de sus células y bacterias
como los fisiológicos. Aunque las bacterias no tienen reproducción sexual, realizan
procesos de intercambio de ADN llamados parasexuales.
 Transformación
Es el proceso de transferencia de ADN de una bacteria a otra sin que medie contacto físico
ni agente transportador, originando cambios genotípicos y fenotípicos en la bacteria
receptora.

 Conjugación
Es el proceso de transferencia de ADN de una célula donante a otra receptora mediante
contacto físico entre ambas. El mecanismo puede ser por sexducción o por recombinación.
En ambos casos, la bacteria donante traspasa parte de su material genético a la receptora a
través de unas finas prolongaciones tubulares.
 Transducción
Se conoce como transducción la transferencia de ADN de una bacteria a otra mediante un
virus bacteriófago portador.
 CÓMO SE EXPRESAN LOS GENES: TEORÍA UN GEN, “UNA ENZIMA”
Un gen se puede describir como el conjunto de nucleótidos que determinan la síntesis de
una proteína. La síntesis proteica es tan sólo un conjunto de reacciones enzimáticas que
transforman los aminoácidos en cadenas polipeptídicas, por lo que se puede decir que en
realidad los genes son los encargados de sintetizar las enzimas que van a metabolizar las
reacciones de síntesis de proteínas.
Por tanto, la ausencia de un aminoácido puede causar una enfermedad derivada de la
ausencia de una proteína específica.
El concepto de gen como unidad funcional solo se cumplía cuando las enzimas estaban
formadas por un solo polipéptido. Entonces se determino el concepto de cistrón, un
fragmento de ADN que codifica una cadena polipeptídica, quedando el concepto de gen
con un sentido más amplio.
 REGULACIÓN DE LA EXPRESIÓN GÉNICA
No todas las enzimas sintetizadas por una misma célula son las mismas en cada momento,
por ejemplo, la médula ósea contiene células que forman hemoglobina, dando lugar a
glóbulos blancos, y otras que no, formando glóbulos rojos.
A estos mecanismos de bloqueo de unos genes y expresión de otros se les denomina
procesos de regulación de la expresión génica
 Regulación en procariotas:
 Señales de iniciación y terminación
Consiste en la síntesis de aminoácidos específicos que determinan su interacción con el
ARN-polimerasa actuando como señales de iniciación y terminación.
 Inducción y represión enzimática
Para explicar esto se dividen las enzimas en tres grupos: constitutivas (responsables de
procesos vitales fundamentales y siempre presentes); inducibles (formadas en
determinadas condiciones para poder obtener los mismos productos a partir de distintos
reactivos) y reprimibles (se dejan de producir cuando los compuestos formados no son
necesarios o están en exceso).
Para explicar por qué una sustancia provoca la síntesis de una enzima y por qué otra
provoca el cese de la producción de esta enzima, se explicó el teorema del operón, un
conjunto de genes regulado por uno de ellos llamado operador.

El operón consta de un gen promotor al que se une el ARN-polimerasa, un gen operador,
por donde se une el conjunto represor y un conjunto de genes estructurales, que son los
que provocan la síntesis de enzimas.
Si el represor está activo, este se une al operador impidiendo el avance de la ARN-
polimerasa y la consecuente síntesis de enzimas.
El fenómeno de inducción consiste en añadir una proteína que, al unirse con el represor, le
confiere un carácter inactivo y su afinidad por el operador se anula, permitiendo el paso del
ARN-polimerasa.
La represión por su parte consiste en unir al represor inactivo una proteína que le confiera
el carácter activo y la afinidad por el operador, anulando la síntesis.
 Regulación por proteínas específicas secundarias
Se habla de este mecanismo cuando existe una proteína reguladora específica que al unirse
con el ARN-polimerasa facilita su adhesión a la cadena del ADN. Para ello, la proteína ha
de unirse primero con un inductor.
 Regulación en eucariotas
 La condensación cromosómica
Esta teoría se basa en que el ARN-polimerasa sólo puede entrar a formar parte del ADN en
las zonas menos condensadas del núcleo, es decir, en la eucromatina, donde al no estar los
cromosomas, la condensación es menor.
 Mecanismos de regulación hormonal
Las hormonas de naturaleza lipídica por su carácter lipófilo atraviesan la membrana y se
unen a un receptor. Al unirse este complejo activo al ADN se activa la transcripción.
Las hormonas proteicas no pasan al interior pero se unen a una proteína de membrana
estimulando la formación de ciertos compuestos que al unirse con las proteínas activan la
transcripción.
 LAS MUTACIONES
Una mutación es cualquier cambio del material genético que es detectable y heredable.
Dependiendo a qué nivel se producen los cambios hay tres tipos:
 Mutaciones genómicas. Son las producidas por la alteración del número de cromosomas
del cariotipo de una especie:
 Euploidías, cuando el número de cromosomas resultante en la mutación es múltiplo del
número de cromosomas anterior. Así podemos encontrar los poliploides (3n, 4n...) o los
monoploides (n frente a 2n).
 Aneuploidías, si el número de cromosomas resultante afecta a una pareja de homólogos ,
originado monosmías, nulisomías, trisomías, tetrasomías...
 Mutaciones cromosómicas. Cambios en la disposición de los genes.
Deleciones: Pérdida de material hereditario.
Inversiones: Cambio de sentido de un segmento dentro del propio cromosoma

Translocaciones: Cambio de situación de un segmento del cromosoma
Duplicaciones: Repetición de un segmento cromosómico.
Mutaciones génicas: afectan a la secuencia de nucleótidos. Si afectan a una sola base
pueden ser debidas a sustitución, supresión o adición.
Causas de las mutaciones: se pueden dar de forma natural, mutaciones espontáneas
provocadas por errores en la replicación del ADN, o por la acción de un agente mutágeno.
Sistemas de correción de las mutaciones génicas: son la fotorreactivación, los sistemas
de reparación con escisión del ADN y los sistemas reguladores SOS.
Consecuencias de las mutaciones: son la base de el origen y la evolución de las especies,
de la variabilidad genética dentro de cada especie y de la aparición de enfermedades
hereditarias.
INGENIERIA GENÉTICA
BIOLOGÍA APLICADA: BIOTECNOLOGÍA E INGENIERÍA GENÉTICA
La biotecnología se define como la aplicación de procedimientos genéticos para crear
nuevos organismos capaces de sintetizar productos específicos de alto valor comercial. Esta
ciencia depende de la ingeniería genética, ciencia que se ocupa de la maniulación de genes
y de sus productos. Sus métodos de trabajo son también conocidos como técnicas del ADN
recombinante.
OBTENCIÓN DE FRAGMENTOS DE ADN
Por enzimas de restricción: los fragmentos de ADN se cortan gracias a estas enzimas,
que actúan en sitios específicos, secuencias de reconocimiento, y que cortan al ADN en
extremos adherentes o cohesivos, por donde se pueden unir a otros fragmentos de ADN
cortados por la misma enzima. los fragmentos pueden ser separados por tamaños mediante
electroforesis.
Por retrotranscriptasas: consiste en sintetizar “in vitro” el ARNm y mediante la
retrotranscriptasa o transcriptasa inversa, sintetizar el ADN correspondiente.
OBTENCIÓN DE MÑULTIPLES COPIAS DE ADN
La clonación molecular: consiste en la formación de multiples copias de un determinado
fragmento de ADN, mediante el poder replicativo de los organismos vivos. Para ello es
necesario unir el fragmento de ADN obtenido mediante restrictasa a un vector de
clonación e introducir el ADN en células hospedadoras donde se replica formando nuevas
copias. Los vectores de clonación son plásmidos, bacteriófagos y cósmidos, y han de ser
cortados por la misma enzima que el ADN al que se unen.
Reacción en cadena de la polimerasa (PCR): es una tñecnica que consiste en la
introducción del fragmento a replicar en una disolución con ARN-polimerasa y basses +
ácido fosfórico. Al calentarla, las hebras del ADN se separan. Al enfriarse, los cebadores
se unen a las bases, con lo cual el ARN-polimerasa reacciona formando los nucleótidos
complementarios de las cadenas. Este proceso puede repetirse.
LOCALIZACIÓN DE SEGMENTOS DE ADN

Si el ADN está en un plásmido, se hace un cultivo con antibióticos a los que sólo ese
plásmido es resistente, con lo cual, sólo las colonias con el plásmido crecerán. Si es en
virus, habrá que buscar las capas de lisis.
DETERMINACIÓN DE LA SECUENCIA DE NUCLEÓTIDOS
Según el método de Sanger, se añaden en la misma proporción desoxirribonucleótidos y
didesoxirribonucleótidos de cada base, el ARN-polimersa frenará la transcripción al llegar
aun didesoxirribonubleótido. Si se hacen cuatro disoluciones, una con cada
didesoxirribonucleótido de cada base, se obtienen distintos fragmentos que, separados por
tamaño, nos dan una sucesión de bandas.
APLICACIONES PRÁCTICAS DE LA INGENIERÍA GENÉTICA
Aplicaciones en medicina
La ingeniería genética puede ayudar a producir sustancias con efectos terapéuticos, como
hormonas, proteínas enzimáticas, vacunas o anticuerpos. Así mismo, es útil en la diagnosis
de enfermedades hereditarias, la identificación de genes humanos específicos y la terapia
génica.
Aplicaciones en agricultura
Puede ayudar mediante los cultivos celulares veegetales, la transfección de ADN a células
vegetales o las plantas transgénicas, que pueden llegar a ser reistentes a herbicidas, a
insectos y a enfermedades microbianas, pueden aumentar el rendimiento fotosintético,
mejorar la calidad y obtener productos de interés comercial.
Animales transgénicos
Se realiza con los objetivos de favorecer la investigación biomédica, mejorar la
productividad o la resistencia a las enfermedades y la producción de proteínas de alto valor
farmacológico.
LOS MICROORGANISMOS
CONCEPTO DE MICROORGANISMO
Son el conjunto de seres vivos que se caracterizan por tener un tamaño pequeño, de modo
que, la mayoría de ellos, no son visibles a simple vista, teniendo una gran sencillez en su
estructura y su organización.

Macroorg
Microorganismos
anismos

Anaerobios en ARCHAEA(Ar
su mayoría quibacterias)
Organi
PROCA
zación - Aerobio BACT
RIOTAS ERIA
celular so
anaerob (Eubac
ios terias)

EUCAR
EUKARYA EUKARYA
IOTAS

Con
clor ALGAS
PLAN
ofila
Autótr TAS Y Con pared
ofos ALGA celular
Sin
S HON
clorofil
GOS
a

META
ZOOS
Heteró PROTO
Y Sin pared celular
trofos ZOOS
HONG
OS

LOS VIRUS
Son los únicos microorganismos que carecen de organización celular. Se clasifican en:
Virus de las bacterias, de vegetales, de insectos y de animales superiores.
DIVISIÓN ARCHAEA
Los organismos de este grupo son unicelulares procariotas con estructura similar a las
células bacterianas. Difieren de ellas en tres características: la secuencia de nucleótidos del
ARN, la presencia en la pared de pseudopeptidoglicano, y que los lípidos de su membrana
no llevan ácidos grasos sino cadenas hidrofóbicas.
Se clasifican en:
o Halofíticas: viven en ambientes de elevada salinidad.
o Metanógenas: utilizan el hidrógeno como fuente de enrgía.
o Hipertermófilas: viven en aguas geotérmicas a temperaturas muy elevadas.
DIVISIÓN BACTERIA
Son los microorganismos de estructura celular procariota caracterizadas por que su pared
celular está formada por peptidoglicano y que los lípidos de membrana son ácidos grasos.
Se dividen en cianobacterias (tienen clorofila y realizan la fotosíntesis
oxigénica), fototróficas anoxigénicas (realizan fotosíntesis anoxigénica), ricketsias
(parásitos intracelulares obligados) y actinomicetos (similares a los hongos).
DIVISIÓN EUKARYA: MICROORGANISMOS EUCARIOTAS

Tipo de célula Caracteres Grupo

Célula eucariota
Nutrición heterótrofa PROTOZOOS
animal

Con clorofila a;
ALGAS
autótrofos
Célula eucariota
Pluricelulares, MOHOS
vegetal, con
con hifas (Hongos)
pared celular Sin
clorofila
LEVADURAS
Unicelulares
(Hongos)

Protozoos
Son microorganismos formados por una sola célula eucariota animal, con nutrición
heterótrofa. Pueden ser uninucleados (plasmodromos) o con dos núcleos diferentes
(cilióforos). Viven en todo tipo de medios hídricos y su reproducción puede ser tanto sexual
(por fusión de núcleos) como asexual (división, gemación y politomía).
Algas
Son organismos eucariotas talofitas, es decir, sin tejidos conductores, con nutrición
autótrofa y que viven en medios acuáticos. Se clasifican en:
o Euglenófitos: con clorofilas a y b y carotenoides. Unicelulares de agua dulce.
o Crisófitos: con clorofilas a, c y e y carotenoides y xantofilas. Unicelulares de agua dulce y
salada.
o Dinoflagelados: con clorofilas a y c y carotenoides. Unicelulares marinos.
o Clorófitos: clorofila a y c y carotenoides. Algas verdes, unicelulares, coloniales y
pluricelulares.
o Feófitos: clorofila a y c, carotenoides y ficoxantina. Algas pardas, pluricelulares y marinas
en su mayoría.
o Rodófitos: clorofila a y d, carotenoides y ficoeritrina. Algas rojas, pluricelulares y
marinas en su mayoría.
o Hongos: Mohos y levaduras
Los hongos son organismos eucariotas heterótrofos con pared celular.
Los mohos son hongos que se caracterizan por su pequeño porte y que no llegan a formar
cuerpos fructíferos de gran tamaño. Sus células se asocian formando filamentos llamados
hifas, cuyo conjunto constituye el micelo.
Las levaduras son hongos ascomicetos, cuya forma dominante es unicelular.
INMUNOLOGÍA E INMUNIDAD
o MECANISMO DE DEFENSA FRENTE A LAS INFECCIONES
Se denomina infección a la penetración y posterior proliferación de un germen nocivo en el
interior de un organismo. Frente a esto, se organiza la defensa en:

 Mecanismos inespecíficos y no inducibles, que no dependen de la naturaleza o identidad
del agente infectante.
 Mecanismos específicos e inducibles, que sí dependen de esta naturaleza.
 Mecanismos inespecíficos
 Barreras mecánicas y químicas. Son las constituidas por el revestimiento exterior del
cuerpo (piel) y de las entradas a conductos como las vías respiratorias (protegidas por
mucosas), cavidad digestiva (protegida por el elevado pH) o el tracto génito-urinario
(protegido por la orina y el pH ácido)
 Defensas celulares inespecíficas. Los gérmenes pueden ser fagocitados por los
macrófagos, los leucocitos polimorfonucleares y las células NK.
 Respuesta inflamatoria. Cuando la piel se rompe y los gérmenes llegan a las células
internas, éstas liberan unas sustancias mediadoras responsables de la respuesta
inflamatoria.
 Defensa inespecífica humoral. Corre a cargo del interferón (proteínas que inducen a la
síntesis de enzimas antivíricas) y el complemento.
 Mecanismos específicos e inducibles
Corren a cargo de los leucocitos específicos, los linfocitos, que reconocen al germen y
elaboran una respuesta específica.
 ELEMENTOS DE LAS REACCIONES INMUNOLÓGICAS
 Antígenos
Antígeno es toda sustancia que es reconocida como extraña por el sistema inmunológico e
induce a la reacción de éste, desencadenando la inmunidad celular o la síntesis de
anticuerpos, conocida como inmunidad humoral.
Si los antígenos pueden unirse a varias moléculas de anticuerpo, son polivalentes.
Según su procedencia se clasifican en:
 Xenoantígenos: proceden de otras especies distintas a la del receptor.
 Aloantígenos: proceden de individuos de la misma especia.
 Autoantígenos: pertenecen al mismo individuo, pero son anormales.
Los haptenos son sustancias que no desencadenan reacciones inmunológicas por sí mismos
pero sí asociados a proteínas.
 Células inmunocompetentes
Los linfocitos son leucocitos o glóbulos blancos originados en la médula ósea a partir de la
célula madre común para todos los elementos formes de la sangre.
 Los linfocitos B son los encargados de producir anticuerpos, por tanto son los encargados
de la inmunidad humoral. Se clasifican en células plasmáticas, encargadas de sintetizar
anticuerpos para desaparecer posteriormente, y células de memoria, que guardan la
información recibida, de modo que la posterior respuesta sea más rápida.

 Los linfocitos T son responsables de la inmunidad celular. Según su función hay tres
clases: los colaboradores y los supresores por una parte, responsables de la regulación de
la respuesta inmune y los citotóxicos que actúan contra las células extrañas.
Las células accesorias son, principalmente lor macrófagos, leucocitos que fagocitan
antígenos, los procesan y depositan fragmentos estimulando los linfocitos T.
 Los anticuerpos o inmunoglobulinas
Son proteínas liberadas a la sangre por los linfocitos B tras haber actuado sobre ellos un
antígeno y que tienen la peculiaridad de unirse a los antígenos. Químicamente están
formados por cuatro cadenas polipeptídicas unidas por puentes disulfuro con forma de Y.
De estas cadenas, dos son más largas y pesadas (cadenas H) y otras dos más cortas y ligeras
(cadenas L)
Hay una zona común para todos ellos en las cuatro cadenas. El final de estas zonas es
responsable de la especificidad, ya que poseen estructura tridimensional complementaria al
antígeno. Sus funciones son:
 Provocan la aglutinación de los antígenos facilitando la fagocitosis.
 Precipitan los antígenos formando un complejo que tiene menos solubilidad.
 Neutralizan alguna actividad vital como el bloqueo del virus a la membrana.
 Fijan el complemento al complejo, lisando y destruyendo los antígenos.
 Citocinas
Son sustancias proteicas sintetizadas y liberadas por leucocitos que tienen la función de
amplificar y coordinar la respuesta contra los antígenos.
 Sistema HLA (Human Leucocyte Antigen)
Antígenos localizados en un principio en los leucocitos y que posteriormente se ha visto
que existe en la membrana de todas las células.
 REACCIONES INMUNOLÓGICAS
 Reacciones inmunológicas humorales
 Reacción humoral de los linfocitos B. Cuando a los anticuerpos de estas moléculas se les
une el antígeno, la célula crece y estimula la síntesis de anticuerpos. Se divide y origina
células especializadas en ese anticuerpo.
 Reacción humoral de los linfocitos T cooperadores. Un macrófago fagocita el antígeno
y manda su información al sistema HLA. Los linfocitos reconocen esta información y se
activa, provocando la respuesta.
 Reacciones inmunológicas celulares
 Con intervención de linfocitos T citotóxicos. Los linfocitos reconocen las células
infectadas por el virus y atacan y lisan las membranas de estas células, al mismo tiempo
que atraen a los macrófagos, que ingieren los restos.
 Con intervención de linfocitos T cooperadores. Es similar a la anterior salvo que la
reacción se ejerce mediante secreciones de interferón y activadores de macrófagos.

 Respuestas primaria y secundara
La respuesta inmune primaria es aquella que se origina cuando es la primera vez que dicho
antígeno penetra en el organismo e induce a la síntesis de anticuerpos por primera vez.
Si existe un segundo contagio, se produce una respuesta inmune secundaria, donde la
producción de anticuerpos es mayor y más rápido debido a las células de memoria.

Ejemplos de reacciones endotermicas y exotermicas
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Se denomina Reacción Exotérmica a cualquier reacción química que desprende calor. Se da
principalmente en las reacciones de oxidación. Cuando esta es intensa puede dar lugar al fuego.

Cuando reaccionan entre sí dos átomos de hidrógeno para formar una molécula, el proceso es
exotérmico. O cuando un pico se mezcla con otro.

Son cambios exotérmicos el paso de gas a líquido (condensación) y de líquido a sólido
(solidificación)

Ejemplos:

Cuando al producirse, hay desprendimiento o se liberade calor.

Metal + oxígeno = óxido metálico + absorción o desprendimiento de calor

Se denomina reacción endotérmica a cualquier reacción química que absorbe calor.

Si hablamos de entalpía (H), una reacción endotérmica es aquella que tiene un incremento de
entalpía o ΔH positivo, es decir, aquella reacción en donde la entalpía de los reactivos es menor
que la de los productos.

Las Reacciones Endotérmicas, sobre todo las del amoniaco impulsaron una próspera industria de
generación de hielo a principios del siglo XIX.

Actualmente el frío industrial se genera con electricidad en máquinas frigoríficas.

Es importante decir que las reacciones endotérmicas al absorber calor pueden ser útiles y prácticas
en algunos casos, como por ejemplo, el querer enfriar un lugar.

Ej de Reaccion Endotermica:

Un ejemplo de reacción endotérmica es la producción del ozono (O3). Esta reacción ocurre en las
capas altas de la atmósfera, donde las radiaciones ultravioleta proveen la energía del Sol. También
ocurre cerca de descargas eléctricas (cuando se producen tormentas eléctricas):

3 O2 + ENERGÍA® 2 O3 ; DH > 0

SAPRÓFITO: Son las Bacterias y los Hongos, que obtienen sus nutrientes a partir de sustancias
orgánicas muertas para transformarlas en sustancias inorgánicas ricas para el suelo.

Los saprofitos son organismos que se alimentan de materia orgánica muerta
o detritos,formado por materiales vegetales muertos (hojas, troncos...),
desechos fecales o cadáveres deanimales. En este grupo está la lombriz de
tierra, elcangrejode río, latermita, lahormiga, elescarabajo... Los
organismos llamados descomponedores tienen también una tarea similar.
Eneste grupo se suelen incluir los hongos (setas, mohos...) y
Bacterias

, que se encargan de laputrefacción y descomposición de detritos.
Lacelulosa, por ejemplo, que no es prácticamenteutilizada por los organismos
consumidores, sí es utilizada por los descomponedores. A estegrupo
pertenecen también algunas cuantas
plantas
superiores (como la planta con flores
Monotropa uniflora
) que no tienenclorofila(no son verdes) y no pueden realizar lafotosíntesis.

3.3. Procesos metabólicos y transformaciones energéticas

Los nutrientes obtenidos de un modo u otro por las células pueden ser almacenados temporalmente

o incorporarse directamente al metabolismo celular. En las células tienen lugar miles de reacciones

químicas en cada momento, todas ellas catalizadas y coordinadas mediante enzimas específicas,

y repartidas por diferentes compartimentos (orgánulos celulares).En el conjunto de los procesos

metabólicos se pueden diferenciar dos modalidades:

 Catabolismo. Son reacciones de descomposición de moléculas complejas en otras más simples.

 Tienen dos finalidades: suministrar energía (al romperse los enlaces químicos) necesaria

 para cualquier trabajo celular, y aportar pequeñas moléculas para los procesos de síntesis.

 Anabolismo. Son reacciones de síntesis de moléculas grandes a partir de moléculas sencillas. Permiten el crecim
regeneración de estructuras o el empaquetamiento y almacén de sustancias de reserva. En estas reacciones se cr
enlaces químicos y, por tanto, requieren un aporte de energía.

Figura 17: Los procesos catabólicos y los anabólicos implican transformaciones
energéticas, acopladas a través de la formación o el consumo de ATP

Por tanto, un aspecto esencial de las reacciones químicas de las células son los intercambios energéticos. Los procesos cat
son, en su mayoría, oxidacionesen las que se libera energía, mientras que los anabólicos son, casi todos, reduccionespara
requiere energía.

De algún modo será necesario canalizar la energía mediante reacciones acopladas en las que una reacción libera energía y
necesita energía. En ese acoplamiento actúan, en la mayoría de los casos, las moléculas de ATP.

Para suministrar energía, en el ATP se rompe un enlace "energético", pierde un grupo fosfato, y pasa a ADP. Para "recarga

energía", el ADP se debe unir de nuevo a un grupo fosfasto mediante los llamados procesos de fosforilación.

Existen tres modalidades de fosforilación: fosforilación a nivel de sustrato (ocurre por ejemplo en la glucólisis*), fosforilaci
oxidativa (tiene lugar en la cadena respiratoria mitocondrial*) y fotofosforilación (se produce en los cloroplastos, durante l
fotosíntesis*). Las dos últimas modalidades, son las que más ATP aportan, y en ambas la fosforilación tiene lugar a través
complejo proteico llamado ATP sintasa. En primer lugar interviene una cadena transportadora de electrones (en la membr
de las mitocondrias o en la membrana tilacoidal de los cloroplastos) que genera un gradiente electroquímico de protones,
son impulsados a través de la ATP sintasa, permitiendo la unión del ADP y el Pi, con la consiguiente formación de ATP.

Figura 18: Esquema de los procesos de fosforilación a través de ATP sintasa

¿que proceso metabolico es capaz de reconstruir moleculas de ATP?
PORFAVORR
AYUDAA!!

ADENINA TRIFOSFATO.

GRACIAS!!!!

hace 1 año
Reportar abusos

Oscar

Mejor respuesta - elegida por los votantes
Pues la fosforilación oxidativa o cadena de transporte de electrone

Biologia sesion a parcial 3

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